Dehydrogenaza mrówczanowa
| Dehydrogenaza mrówczanowa N, transbłonowa | |||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 dehydrogenaza mrówczanowa-N hetero9mer,
| |||||||||||
| identyfikatory E.Coli | |||||||||||
| Symbol | Form-deh_trans | ||||||||||
| Pfam | PF09163 | ||||||||||
| InterPro | IPR015246 | ||||||||||
| SCOP2 | 1kqf / ZAKRES / SUPFAM | ||||||||||
| Nadrodzina OPM | 3 | ||||||||||
| Białko OPM | 1kqf | ||||||||||
| |||||||||||
Dehydrogenazy mrówczanowe to zestaw enzymów , które katalizują utlenianie mrówczanu do dwutlenku węgla , przekazując elektrony drugiemu substratowi, takiemu jak NAD + w mrówczanie: oksydoreduktaza NAD + ( EC 1.17.1.9 ) lub cytochrom w mrówczanie: ferrycytochrom-b1 oksydoreduktaza ( EC 1.2.2.1 ). Ta rodzina enzymów przyciągnęła uwagę jako inspiracja lub wskazówki dotyczące metod wiązania dwutlenku węgla, istotnych dla globalnego ocieplenia .
Funkcjonować
Zależne od NAD dehydrogenazy mrówczanowe są ważne w metylotroficznych drożdżach i bakteriach , odgrywając kluczową rolę w katabolizmie związków C1, takich jak metanol . Enzymy zależne od cytochromu są ważniejsze w metabolizmie beztlenowym u prokariotów. Na przykład w E. coli oksydoreduktaza mrówczan:ferrycytochrom-b1 jest wewnętrznym białkiem błonowym z dwiema podjednostkami i bierze udział w beztlenowym oddychaniu azotanami.
Reakcja zależna od NAD
mrówczan + NAD + ⇌ CO2 + NADH + H +
Reakcja zależna od cytochromu
mrówczan + 2 żelazocytochrom b1 ⇌ CO 2 + 2 ferrocytochrom b1 + 2 H +
Zależność od molibdopteryny, molibdenu i selenu
Zależne od metalu Fdh zawierają Mo lub W w swoich miejscach aktywnych. Te miejsca aktywne przypominają motyw widoczny w reduktazie DMSO , z dwoma kofaktorami molibdopteryny związanymi z Mo/W w sposób dwukleszczowy. Piąty i szósty ligand to siarczek i cysteinian lub selenocysteinian.
Wydaje się, że mechanizm działania obejmuje redoks 2e centrów metali, indukowany przez przeniesienie wodorków z mrówczanu i uwolnienie dwutlenku węgla :
- S=M VI (Scys)(SR) 4 + HCO − 2 ⇌ HS−M IV (Scys)(SR) 4 + CO 2
- S=M VI (Secys)(SR) 4 + HCO − 2 ⇌ HS−M IV (Secys)(SR) 4 + CO 2
Na tym schemacie (SR) 4 reprezentuje cztery tiolanowe ligandy dostarczane przez dwa kofaktory ditiolenu , molibdopteryny . Ligandy ditiolenu i cysteinylu/selenocysteinylu są nieszkodliwe dla reakcji redoks . Jeśli chodzi o szczegóły molekularne, mechanizm pozostaje niepewny, pomimo licznych badań. Większość mechanizmów zakłada, że mrówczan nie koordynuje Mo/W, w przeciwieństwie do typowych oksotransferaz Mo/W (np. [[dmso reduktaza). Popularna propozycja mechanistyczna polega na przeniesieniu H - z mrówczanu do grupy Mo/W VI = S.
.png)
Domena transbłonowa
Dehydrogenaza mrówczanowa składa się z dwóch domen transbłonowych; trzy helisy α podjednostki β i cztery helisy transbłonowe z podjednostki gamma.
Podjednostka β dehydrogenazy mrówczanowej jest obecna w peryplazmie z pojedynczą transbłonową helisą α obejmującą błonę poprzez zakotwiczenie podjednostki β na powierzchni błony wewnętrznej. Podjednostka β ma dwie subdomeny, gdzie każda subdomena ma dwa klastry [4Fe-4S] ferredoksyny . Rozsądne ustawienie klastrów [4Fe-4S] w łańcuchu przez podjednostkę ma małe odległości separacji, które umożliwiają szybki przepływ elektronów przez [4Fe-4S]-1, [4Fe-4S]-4, [4Fe-4S]- 2 i [4Fe-4S]-3 do peryplazmatycznego hemu b w podjednostce γ. Przepływ elektronów jest następnie kierowany przez błonę do cytoplazmatycznego hemu b w podjednostce γ.
Podjednostka γ dehydrogenazy mrówczanowej jest związanym z błoną cytochromem b składający się z czterech helis transbłonowych i dwóch grup b hemu, które tworzą wiązkę czterech helis, która pomaga w wiązaniu hemu. Kofaktory hemu b związane z podjednostką gamma umożliwiają przeskakiwanie elektronów przez podjednostkę. Helisy transbłonowe utrzymują obie grupy b hemu, podczas gdy tylko trzy zapewniają ligandy hemu, zakotwiczając w ten sposób Fe-hem. Peryplazmatyczna grupa b hemu przyjmuje elektrony z klastrów [4Fe-4S] -3 domeny peryplazmatycznej podjednostki β. Cytoplazmatyczna grupa hemu b przyjmuje elektrony z peryplazmatycznej grupy hemu b, gdzie przepływ elektronów jest następnie kierowany w kierunku menachinonu (witaminy K) miejsce redukcji, obecne w domenie transbłonowej podjednostki gamma. Miejsce redukcji menachinonu w podjednostce γ przyjmuje elektrony poprzez wiązanie ligandu histydynowego hemu cytoplazmatycznego b.
Zobacz też
- Dehydrogenaza mrówczanowa (cytochrom)
- Dehydrogenaza mrówczanowa (cytochrom-c-553)
- Dehydrogenaza mrówczanowa (NADP+)
- Metabolizm drobnoustrojów
Dodatkowa lektura
- Prom JG (1990). „Dehydrogenaza mrówczanowa” . Mikrobiol FEMS. ks . 7 (3–4): 377–82. doi : 10.1111/j.1574-6968.1990.tb04940.x . PMID 2094290 .