Inneksyna
Identyfikatory | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Inneksyny | |||||||||
Symbol | Inneksyna | ||||||||
Pfam | PF00876 | ||||||||
InterPro | IPR000990 | ||||||||
TCDB | 1.A.25 | ||||||||
Nadrodzina OPM | 194 | ||||||||
Białko OPM | 5h1r | ||||||||
|
Inneksyny to białka transbłonowe , które tworzą połączenia szczelinowe u bezkręgowców . Połączenia szczelinowe składają się z białek błonowych , które tworzą kanał przepuszczalny dla jonów i małych cząsteczek łączących cytoplazmę sąsiednich komórek. Chociaż połączenia szczelinowe pełnią podobne funkcje we wszystkich organizmach wielokomórkowych, do późnych lat 90. nie było wiadomo, jakie białka bezkręgowce wykorzystują do tego celu. Natomiast koneksyn białek połączeń szczelinowych została dobrze scharakteryzowana u kręgowców , nie znaleziono homologów u nie-chordatów .
Inneksyny lub pokrewne białka są szeroko rozpowszechnione wśród Eumetazoa , z wyjątkiem szkarłupni .
Odkrycie
Białka połączeń szczelinowych, które nie wykazują homologii sekwencji z koneksynami, zostały początkowo zidentyfikowane u muszek owocówek . Zasugerowano, że białka te są specyficznymi połączeniami szczelinowymi bezkręgowców i dlatego nazwano je „ineksynami” (bezkręgowy analog koneksyn). Później zidentyfikowano je u różnych bezkręgowców. Genomy bezkręgowców mogą zawierać kilkanaście genów inneksyny. Po zsekwencjonowaniu ludzkiego genomu zidentyfikowano homologi inneksyny u ludzi, a następnie u innych kręgowców, co wskazuje na ich wszechobecność w królestwie zwierząt. Te homologi nazwano „ panneksynami " (z greckiego pan - wszystko, przez cały czas i łacińskiego nexus - połączenie, wiązanie). Jednak coraz więcej dowodów sugeruje, że panneksyny nie tworzą połączeń szczelinowych, chyba że ulegają nadekspresji w tkance, a zatem różnią się funkcjonalnie od inneksyn.
Struktura
Inneksyny mają cztery segmenty transbłonowe (TMS) i podobnie jak białko połączenia szczelinowego koneksyny kręgowców , podjednostki inneksyny razem tworzą kanał („innexon”) w błonie plazmatycznej komórki. Dwa innexony w przeciwstawnych błonach plazmatycznych mogą tworzyć połączenie szczelinowe. Innexony składają się z ośmiu podjednostek zamiast sześciu podjednostek koneksonów. Strukturalnie inneksyny i koneksyny są bardzo podobne i składają się z 4 domen transbłonowych, 2 pętli zewnątrzkomórkowych i 1 pętli wewnątrzkomórkowej, a także wewnątrzkomórkowych ogonów N- i C-końcowych. Pomimo tej wspólnej topologii rodziny białek nie mają wystarczającego podobieństwa sekwencji, aby z pewnością wywnioskować wspólne pochodzenie.
Panneksyny są podobne do inneksyn i są zwykle uważane za podgrupę, ale nie uczestniczą w tworzeniu połączeń szczelinowych, a kanały mają siedem podjednostek.
Winneksyny , wirusowe homologi inneksyn, zidentyfikowano w polidnawirusach , które występują w obowiązkowych symbiotycznych asocjacjach z pasożytniczymi osami. Zasugerowano, że winneksyny mogą działać w celu zmiany białek połączeń szczelinowych w zakażonych komórkach gospodarza, prawdopodobnie modyfikując komunikację komórka-komórka podczas odpowiedzi kapsułkowania u pasożytniczych owadów.
Funkcjonować
Inneksyny tworzą połączenia szczelinowe występujące u bezkręgowców. Tworzą również niezłączowe kanały błonowe o właściwościach podobnych do pannexonów. Wydłużone na N-końcu inneksyny mogą działać jako zatyczki do manipulowania zamknięciem półkanału i zapewnić mechanizm łączący efekt zamknięcia półkanału bezpośrednio z transdukcją sygnału apoptozy z przedziału wewnątrzkomórkowego do zewnątrzkomórkowego.
Homolog panneksyny kręgowców nie tworzy połączeń szczelinowych. Tworzą tylko półkanałowe „pannexony”. Te hemikanały mogą być obecne w błonach osocza, ER i Golgiego. Transportują Ca 2+ , ATP, trifosforan inozytolu i inne małe cząsteczki i mogą tworzyć półkanały z większą łatwością niż podjednostki koneksyny.
Reakcja transportu
Reakcje transportowe katalizowane przez połączenia szczelinowe inneksyny to:
- Małe cząsteczki (cytoplazma komórki 1) ⇌ małe cząsteczki (cytoplazma komórki 2)
Lub dla półkanałów:
- Małe cząsteczki (cytoplazma komórki) ⇌ małe cząsteczki (na zewnątrz)
Przykłady
-
Caenorhabditis elegans
- un-7
- un-9
- inx-3
-
muszka owocowa
- Inx2
- Inx3
- Inx4 (zerowy wzrost populacji, zpg)
- Ogr
- drżenie-B
-
Hirudomedicis
- Hm-inx1
- Hm-inx2
- Hm-inx3
- Hm-inx6
Zobacz też
Dalsza lektura
- Phelan P, Bacon JP, Davies JA, Stebbings LA, Todman MG, Avery L i in. (wrzesień 1998). „Inneksyny: rodzina białek bezkręgowców typu gap-junction” . Trendy w genetyce . 14 (9): 348–9. doi : 10.1016/S0168-9525(98)01547-9 . PMC 4442478 . PMID 9769729 .
- Phelan P, Stebbings LA, Baines RA, Bacon JP, Davies JA, Ford C (styczeń 1998). „Białko Drosophila Shaking-B tworzy połączenia szczelinowe w sparowanych oocytach Xenopus”. Natura . 391 (6663): 181–4. Bibcode : 1998Natur.391..181P . doi : 10.1038/34426 . PMID 9428764 . S2CID 205003383 .
- Dykes IM, Macagno ER (kwiecień 2006). „Charakterystyka molekularna i embrionalna ekspresja oneksyn w pijawce Hirudomedicis”. Geny rozwoju i ewolucja . 216 (4): 185–97. doi : 10.1007/s00427-005-0048-1 . PMID 16440200 . S2CID 21780341 .
Linki zewnętrzne
Od tej edycji w tym artykule wykorzystano treść z „1.A.25 The Gap Junction-forming Innexin (Innexin) Family” , która jest licencjonowana w sposób umożliwiający ponowne wykorzystanie w ramach licencji Creative Commons Attribution-ShareAlike 3.0 Unported License , ale nie w ramach GFDL . Należy przestrzegać wszystkich odpowiednich warunków.