Proctolin

Proctolin
Nazwy
	nazwa IUPAC (2S , 3R ) -2-[[(2S ) -1-[(2S ) -2-[[(2S ) -2-[[(2S ) -2-amino-5-( kwas diaminometylideneamino)pentanoilo]amino]-3-(4-hydroksyfenylo)propanoilo]amino]-4-metylopentanoilo]pirolidyno-2-karbonylo]amino]-3-hydroksybutanowy
	Inne nazwy L -Arginylo- L -tyrozylo - L -leucylo - L -prolilo- L -treonina; Arg-Tyr-Leu-Pro-Thr
Identyfikatory
Numer CAS	57966-42-4;
Model 3D ( JSmol )	Interaktywny obraz;
Identyfikator klienta PubChem	123786;
Pulpit nawigacyjny CompTox ( EPA )	DTXSID80956793 ;
	UŚMIECH C[C@H]([C@@H](C(=O)O)NC(=O)[C@@H]1CCCN1C(=O)[C@H](CC(C)C)NC (=O)[C@H](CC2=CC=C(C=C2)O)NC(=O)[C@H](CCCN=C(N)N)N)O;
Nieruchomości
Wzór chemiczny	C30H48N8O8 _ _ _ _ _ _ _
Masa cząsteczkowa	648,762 g·mol -1
	O ile nie zaznaczono inaczej, dane podano dla materiałów w stanie normalnym (przy 25°C [77°F], 100 kPa). Referencje w infoboksie

Proctolin jest neuropeptydem obecnym w owadach i skorupiakach . Po raz pierwszy został znaleziony w Periplaneta americana , gatunku karalucha w 1975 roku. Proctolin został wyekstrahowany ze 125 000 karaluchów, a degradacja Edmana została przeprowadzona na próbce w celu określenia sekwencji aminokwasów , która jest Arg-Tyr-Leu-Pro-Thr.

Proctolin był pierwszym neuropeptydem owadów, który został zsekwencjonowany. Starratt i Brown zidentyfikowali go jako mięśni trzewnych . Jednak obecnie wydaje się, że proktolina pełni znacznie więcej funkcji i występuje u znacznie większej liczby gatunków.

Lokalizacja

Proctolin występuje w następujących rzędach owadów:

Proctolina może być również obecna w mięczakach , pierścienicach , skorupiakach dziesięcionogowych , a być może nawet u niektórych ssaków .

Struktura

Struktura proktoliny jest bardzo konserwatywna między gatunkami. Aby dowiedzieć się więcej o strukturze cząsteczki, zsyntetyzowano analogi proctoliny . Stwierdzono, że każdy aminokwas w cząsteczce proktoliny był potrzebny do pełnej aktywności. Preferowaną konformacją proktoliny jest struktura quasi-cykliczna z bocznym łańcuchem tyrozylowym skierowanym na zewnątrz. Jest to najlepsza pozycja do wiązania się z miejscem aktywnym receptora .

Zsyntetyzowano szeroką gamę mimetyków peptydów i niepeptydów proktoliny, aby spróbować wyprodukować nowe skuteczne insektycydy .

Funkcjonować

Proctolina nie jest uważana za klasyczny neuroprzekaźnik , ponieważ w wielu układach, w których jest obecna, nie zmienia przewodnictwa postsynaptycznego. Uważa się, że proktolina jest neurohormonem u skorupiaków i niektórych owadów. Częściej proktolinę określa się mianem neuromodulatora . Dzieje się tak dlatego, że wszystkie układy proktolinergiczne zmieniają sposób przekazywania impulsów przez synapsę , wykorzystując proktolinę jako współprzekaźnik , często z bardziej powszechnym neuroprzekaźnikiem, takim jak glutaminian .

Proctolin jest silnym stymulatorem skurczu wielu mięśni trzewnych i szkieletowych u owadów. Proctolin stymuluje skurcz jelita grubego u P. americana , jelita przedniego u S. gregaria oraz jelita środkowego Diploptera punctata i L. migratoria . Proctolin moduluje również tkankę rozrodczą, stymulując skurcze jajowodów u P. americana , Leucophaea maderae , L. migratoria i spermathecae u L. migratoria i Rhodnius prolixus . Inną funkcją proktoliny jest przyspieszenie akcji serca u niektórych owadów.

Receptor proktoliny u Drosophila melanogaster został niedawno zidentyfikowany jako sierocy receptor sprzężony z białkiem G CG6986. DNA sekwencji genu sklonowano i poddano ekspresji w komórkach ssaków , a ekspresjonowany receptor był specyficzny dla proktoliny. U Drosophila receptor ten ulega silnej ekspresji w głowie , jelicie grubym larwy , aorcie i zakończeniach neuronów w dorosłych sercach.

Synteza i rozpad

Dzięki analizie genomu Drosophila melanogaster gen kodujący prekursor proktoliny został zidentyfikowany jako CG7105. Pre-probiałko ma długość 140 aminokwasów i ma miejsca cięcia po obu stronach sekwencji proktoliny RYLPT. Uważa się, że peptydaza sygnałowa przecina te miejsca cięcia, tworząc peptyd proktolinowy.

Proctolin musi zostać rozbity, aby nie został trwale związany z receptorem. Robią to peptydazy. Pierwszym etapem rozpadu jest rozszczepienie wiązania Arg-Tyr, po którym następuje rozszczepienie wiązania Tyr-Leu. Przy użyciu wielu homogenatów tkanek Periplaneta americana zidentyfikowano rozpuszczalną aminopeptydazę jako kluczowy enzym rozkładający proktolinę. Zidentyfikowano również inny enzym, który rozszczepia wiązanie Tyr-Leu.

Kastin, Abba J. (2006). Podręcznik biologicznie aktywnych peptydów . Boston: prasa akademicka. ISBN 0-12-369442-6 .
Sad I, Belanger JH, Lange AB (1989). „Proctolin: przegląd z naciskiem na owady”. J. Neurobiol . 20 (5): 470–96. doi : 10.1002/neu.480200515 . PMID 2568390 .