Reduktaza orotanowa (NADH)
| identyfikatory | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| reduktazy orotanowej (NADH). | |||||||||
| nr WE | 1.3.1.14 | ||||||||
| nr CAS | 37255-26-8 | ||||||||
| Bazy danych | |||||||||
| IntEnz | Widok IntEnz | ||||||||
| BRENDA | Wpis BRENDY | ||||||||
| ExPASy | Widok NiceZyme | ||||||||
| KEGG | Wpis KEGG | ||||||||
| MetaCyc | szlak metaboliczny | ||||||||
| PRYM | profil | ||||||||
| Struktury PDB | RCSB PDB PDBe PDB suma | ||||||||
| Ontologia genów | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
W enzymologii reduktaza orotanowa (NADH) ( EC 1.3.1.14 ) jest enzymem , który katalizuje reakcję chemiczną
- (S) -dihydroorotan + NAD + orotan + NADH + H +
Zatem dwoma substratami tego enzymu są (S)-dihydroorotan i NAD + , podczas gdy jego 3 produkty to orotan , NADH i H + .
Enzym ten należy do rodziny oksydoreduktaz , szczególnie tych działających na grupę CH-CH dawcy z NAD+ lub NADP+ jako akceptorem. Systematyczna nazwa tej klasy enzymów to (S)-dihydroorotan: oksydoreduktaza NAD+ . Enzym ten jest również nazywany reduktazą orotanową (NADH) . Enzym ten bierze udział w metabolizmie pirymidyn . Ma 2 kofaktory : FAD i FMN .
- FRIEDMANN HC, VENNESLAND B (1958). „Oczyszczanie i właściwości dehydrogenazy dihydroorotowej”. J. Biol. chemia . 233 (6): 1398–406. PMID 13610849 .
- FRIEDMANN HC, VENNESLAND B (1960). „Krystaliczna dehydrogenaza dihydroorotowa”. J. Biol. chemia . 235 : 1526-32. PMID 13825167 .
- LIEBERMAN I, KORNBERG A (1953). „Enzymiczna synteza i rozkład pirymidyny, kwasu orotowego. I Dehydrogenaza dihydro-orotowa”. Biochim. Biofiza. Akta . 12 (1–2): 223–34. doi : 10.1016/0006-3002(53)90141-3 . PMID 13115431 .
