Reduktaza siarczanu fosfoadenylylu (tioredoksyna)
| reduktaza siarczanu fosfoadenylilu (tioredoksyna) | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Identyfikatory | |||||||||
| nr WE | 1.8.4.8 | ||||||||
| nr CAS | 9068-63-7 | ||||||||
| Bazy danych | |||||||||
| IntEnz | Widok IntEnz | ||||||||
| BRENDA | Wpis BRENDY | ||||||||
| ExPASy | Widok NiceZyme | ||||||||
| KEGG | Wpis KEGG | ||||||||
| MetaCyc | szlak metaboliczny | ||||||||
| PRYM | profil | ||||||||
| Struktury PDB | RCSB PDB PDBe PDB suma | ||||||||
| Ontologia genów | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
W enzymologii reduktaza siarczanu fosfoadenylilu (tioredoksyna) ( EC 1.8.4.8 ) jest enzymem , który katalizuje reakcję chemiczną
- 3',5'-bisfosforan adenozyny + siarczyn + disiarczek tioredoksyny 3'-siarczan fosfoadenylu + tioredoksyna
Trzy substraty tego enzymu to adenozyno-3',5'-bisfosforan , siarczyn i dwusiarczek tioredoksyny, podczas gdy jego dwoma produktami są siarczan 3'-fosfoadenylu i tioredoksyna .
Enzym ten należy do rodziny oksydoreduktaz , w szczególności działających na donorową grupę siarkową z dwusiarczkiem jako akceptorem. Systematyczna nazwa tej klasy enzymów to adenozyno-3',5'-bisfosforan, siarczyn: tioredoksyna-disiarczek oksydoreduktazy (tworzący 3'-fosfoadenozyno-5'-fosfosiarczan) . Inne powszechnie używane nazwy to reduktaza PAPS, zależna od tioredoksyny , reduktaza PAPS , tioredoksyna: adenozyno-3'-fosforan 5'-fosfosiarczan reduktaza , reduktaza 3'-fosfoadenylylosiarczanu : reduktaza 3'-fosfo-adenylylosiarczanu , reduktaza fosfoadenozyno-fosforanu , 3',5'-bisfosforan adenozyny, siarczyn: utleniona tioredoksyna i oksydoreduktaza (tworząca 3'-fosfoadenozyno-5'-fosforan) . Enzym ten bierze udział w metabolizmie siarki .
Studia strukturalne
Pod koniec 2007 roku rozwiązano 3 struktury dla tej klasy enzymów o kodach dostępu PDB 1ILO , 1WMJ i 2O8V .
- Berendt U, Haverkamp T, przeor A, Schwenn JD (1995). „Mechanizm reakcji tioredoksyny: reduktaza 3'-fosfo-adenylylosiarczanu badana przez ukierunkowaną mutagenezę” . Eur. J. Biochem . 233 (1): 347–56. doi : 10.1111/j.1432-1033.1995.347_1.x . PMID 7588765 .
