4-oksydaza pirydoksyny
| Identyfikatory | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 4-oksydazy pirydoksyny | |||||||||
| nr WE | 1.1.3.12 | ||||||||
| Nr CAS | 37250-82-1 | ||||||||
| Bazy danych | |||||||||
| IntEnz | Widok IntEnz | ||||||||
| BRENDA | Wpis BRENDY | ||||||||
| EXPASY | Widok NiceZyme | ||||||||
| KEGG | Wpis KEGG | ||||||||
| MetaCyc | szlak metaboliczny | ||||||||
| PRYAM | profil | ||||||||
| Struktury WPD | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| Ontologia genów | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
W enzymologii 4-oksydaza pirydoksyny ( EC 1.1.3.12 ) jest enzymem katalizującym reakcję chemiczną
- pirydoksyna + O 2 pirydoksal + H. 2 O 2
i Zatem H2O2 . dwoma substratami tego enzymu są podczas pirydoksyna O2 , gdy jego dwoma produktami są pirydoksal i
Enzym ten należy do rodziny oksydoreduktaz , w szczególności tych działających na grupę CH-OH donora z tlenem jako akceptorem. Systematyczna nazwa tej klasy enzymów to pirydoksyna:4-oksydoreduktaza tlenowa . Inne powszechnie używane nazwy obejmują 4-oksydazę pirydoksyny i 4-oksydazę pirydoksolu . Enzym ten uczestniczy w metabolizmie witaminy B 6 . Wykorzystuje jeden kofaktor , FAD .
- Sundaram TK, Snell EE (1969). „Bakteryjne utlenianie witaminy B6. V. Enzymatyczne tworzenie pirydoksalu i izopirydoksalu z pirydoksyny”. J. Biol. Chem . 244 (10): 2577–84. PMID 5769992 .
