ACOT1
| Identyfikatory | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| ACOT1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| , ACH2, CTE-1, LACH2, tioesteraza acylo-CoA 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Identyfikatory zewnętrzne | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Wikidane | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Tioesteraza acylo-CoA 1 jest białkiem , które u ludzi jest kodowane przez gen ACOT1 .
Struktura
Gen ACOT1 znajduje się na 14. chromosomie, a jego specyficzna lokalizacja to 14q24.3. Zawiera 7 eksonów.
Białko kodowane przez ten gen zawiera 410 aminokwasów i tworzy homodimer z innym łańcuchem. Białko zawiera domenę transferową związaną ze StAR , która jest domeną odpowiedzialną za wiązanie z lipidami. Istnieją 4 znane ligandy, które wiążą się z tym homodimerem: glikol polietylenowy , chlor , glicerol i forma TCEP .
Funkcjonować
Białko kodowane przez gen ACOT1 należy do rodziny tioesteraz Acyl-CoA , które katalizują hydrolizę różnych estrów koenzymu A różnych cząsteczek do wolnego kwasu plus CoA. Enzymy te określa się również w literaturze jako hydrolazy acylo-CoA, hydrolazy tioestrowe acylo-CoA i hydrolazy palmitoilo-CoA. Reakcja przeprowadzana przez te enzymy jest następująca:
Ester CoA + H 2 O → wolny kwas + koenzym A
Enzymy te wykorzystują te same substraty co długołańcuchowe syntetazy acylo-CoA, ale mają wyjątkowy cel, ponieważ wytwarzają wolny kwas i CoA, w przeciwieństwie do długołańcuchowych syntetaz acylo-CoA, które ligują kwasy tłuszczowe z CoA w celu wytworzenia ester CoA. Rola enzymów z rodziny ACOT- nie jest dobrze poznana; sugerowano jednak, że odgrywają one kluczową rolę w regulowaniu wewnątrzkomórkowych poziomów estrów CoA, koenzymu A i wolnych kwasów tłuszczowych. Ostatnie badania wykazały, że estry Acyl-CoA mają o wiele więcej funkcji niż zwykłe źródło energii. Funkcje te obejmują allosteryczną regulację enzymów, takich jak karboksylaza acetylo-CoA , heksokinaza IV i enzym kondensujący cytrynian. Długołańcuchowe acylo-CoA regulują również otwieranie kanałów potasowych wrażliwych na ATP i aktywację ATPaz wapnia , regulując w ten sposób wydzielanie insuliny . Szereg innych zdarzeń komórkowych jest również pośredniczonych przez acylo-CoA, na przykład transdukcja sygnału przez kinazę białkową C , hamowanie apoptozy indukowanej kwasem retinowym oraz zaangażowanie w pączkowanie i fuzję układu błony wewnętrznej . Acyl-CoA pośredniczą również w kierowaniu białek do różnych błon i regulacji podjednostek α białka G , ponieważ są substratami do acylacji białek. W mitochondriach estry acylo-CoA biorą udział w acylacji mitochondrialnych dehydrogenaz zależnych od NAD+ ; ponieważ enzymy te są odpowiedzialne za katabolizm aminokwasów , ta acylacja czyni cały proces nieaktywnym. Mechanizm ten może zapewniać przesłuch metaboliczny i działać w celu regulacji NADH /NAD+ w celu utrzymania optymalnego mitochondrialnego beta-oksydacji kwasów tłuszczowych. Rola estrów CoA w metabolizmie lipidów i wielu innych procesach wewnątrzkomórkowych jest dobrze zdefiniowana, dlatego postawiono hipotezę, że enzymy ACOT odgrywają rolę w modulowaniu procesów, w których biorą udział te metabolity.
Linki zewnętrzne
- Lokalizacja ludzkiego genomu ACOT1 i strona szczegółów genu ACOT1 w przeglądarce genomu UCSC .
- Przegląd wszystkich informacji strukturalnych dostępnych w PDB dla UniProt : Q86TX2 (tioesteraza acylo-koenzymu A 1) w PDBe-KB .
Dalsza lektura
- Hunt MC, Yamada J, Maltais LJ, Wright MW, Podesta EJ, Alexson SE (wrzesień 2005). „Poprawiona nomenklatura dla tioesterazy / hydrolaz acylo-CoA ssaków” . Journal of Lipid Research . 46 (9): 2029–32. doi : 10.1194/jlr.E500003-JLR200 . PMID 16103133 .
- Hunt MC, Rautanen A, Westin MA, Svensson LT, Alexson SE (wrzesień 2006). „Analiza klastrów genów tioesterazy acylo-CoA (ACOT) myszy i człowieka pokazuje, że zbieżna, funkcjonalna ewolucja skutkuje zmniejszoną liczbą ludzkich ACOT peroksysomów” . Dziennik FASEB . 20 (11): 1855–64. doi : 10.1096/fj.06-6042com . PMID 16940157 . S2CID 501610 .
- Li J, Liu F, Wang H, Liu X, Liu J, Li N, Wan F, Wang W, Zhang C, Jin S, Liu J, Zhu P, Liu Y (listopad 2010). „Systematyczne mapowanie i analiza funkcjonalna rodziny ludzkich białek wydzielniczych w najądrzach zlokalizowanych w plemnikach” . Proteomika molekularna i komórkowa . 9 (11): 2517–28. doi : 10.1074/mcp.M110.001719 . PMC 2984238 . PMID 20736409 .
Ten artykuł zawiera tekst z Narodowej Biblioteki Medycznej Stanów Zjednoczonych , która jest własnością publiczną .