Ortologiczne mysie białko tworzy homotetramer i jest związane z mitochondriami . Białko mysie działa jako średnio- i długołańcuchowa tioesteraza acylo-CoA. Dla tego genu znaleziono wiele wariantów transkryptu kodujących różne izoformy.
Funkcjonować
Białko kodowane przez gen ACOT13 należy do rodziny tioesteraz Acyl-CoA , które katalizują hydrolizę różnych estrów koenzymu A różnych cząsteczek do wolnego kwasu plus CoA. Enzymy te określa się również w literaturze jako hydrolazy acylo-CoA, hydrolazy tioestrowe acylo-CoA i hydrolazy palmitoilo-CoA. Reakcja przeprowadzana przez te enzymy jest następująca:
Ester CoA + H 2 O → wolny kwas + koenzym A
Enzymy te wykorzystują te same substraty co długołańcuchowe syntetazy acylo-CoA, ale mają wyjątkowy cel polegający na tym, że wytwarzają wolny kwas i CoA, w przeciwieństwie do długołańcuchowych syntetaz acylo-CoA, które ligują kwasy tłuszczowe z CoA w celu wytworzenia ester CoA. Rola enzymów z rodziny ACOT nie jest dobrze poznana; sugerowano jednak, że odgrywają one kluczową rolę w regulowaniu wewnątrzkomórkowych poziomów estrów CoA, koenzymu A i wolnych kwasów tłuszczowych. Ostatnie badania wykazały, że estry Acyl-CoA mają znacznie więcej funkcji niż zwykłe źródło energii. Funkcje te obejmują allosteryczną regulację enzymów, takich jak karboksylaza acetylo-CoA , heksokinaza IV i enzym kondensujący cytrynian. Długołańcuchowe acylo-CoA regulują również otwieranie kanałów potasowych wrażliwych na ATP i aktywację ATPaz wapnia , regulując w ten sposób wydzielanie insuliny . Szereg innych zdarzeń komórkowych jest również pośredniczonych przez acylo-CoA, na przykład transdukcja sygnału przez kinazę białkową C , hamowanie apoptozy indukowanej kwasem retinowym oraz zaangażowanie w pączkowanie i fuzję układu błony wewnętrznej . Acyl-CoA pośredniczą również w kierowaniu białek do różnych błon i regulacji podjednostek α białka G, ponieważ są substratami do acylacji białek. W mitochondriach estry acylo-CoA biorą udział w acylacji mitochondrialnych dehydrogenaz zależnych od NAD+ ; ponieważ enzymy te są odpowiedzialne za katabolizm aminokwasów , ta acylacja czyni cały proces nieaktywnym. Mechanizm ten może zapewniać przesłuch metaboliczny i działać w celu regulacji NADH /NAD+ w celu utrzymania optymalnego mitochondrialnego beta-oksydacji kwasów tłuszczowych. Rola estrów CoA w metabolizmie lipidów i wielu innych procesach wewnątrzkomórkowych jest dobrze zdefiniowana, dlatego postawiono hipotezę, że enzymy ACOT odgrywają rolę w modulowaniu procesów, w których biorą udział te metabolity.
Venkatesh SK, Siddaiah A, Padakannaya P, Ramachandra NB (październik 2013). „Brak związku między polimorfizmami genetycznymi w ROBO1, MRPL19 / C2ORF3 i THEM2 z dysleksją rozwojową”. gen . 529 (2): 215–9. doi : 10.1016/j.gene.2013.08.017 . PMID 23954868 .
Cheng Z, Bao S, Shan X, Xu H, Gong W (grudzień 2006). „Członek nadrodziny ludzkiej tioesterazy 2 (hTHEM2) jest zlokalizowany razem z beta-tubuliną na mikrotubuli”. Komunikaty dotyczące badań biochemicznych i biofizycznych . 350 (4): 850–3. doi : 10.1016/j.bbrc.2006.09.105 . PMID 17045243 .
Walker LC, Waddell N, Ten Haaf A, Grimmond S, Spurdle AB (listopad 2008). „Wykorzystanie danych dotyczących ekspresji i badania asocjacyjnego całego genomu raka piersi CGEMS do identyfikacji genów, które mogą modyfikować ryzyko u nosicielek mutacji BRCA1/2”. Badania i leczenie raka piersi . 112 (2): 229–36. doi : 10.1007/s10549-007-9848-5 . PMID 18095154 . S2CID 795870 .
Cheng Z, Song F, Shan X, Wei Z, Wang Y, Dunaway-Mariano D, Gong W (październik 2006). „Struktura krystaliczna członka nadrodziny ludzkiej tioesterazy 2”. Komunikaty dotyczące badań biochemicznych i biofizycznych . 349 (1): 172–7. doi : 10.1016/j.bbrc.2006.08.025 . PMID 16934754 .
