leupeptyna

leupeptyna

Nazwy
nazwa IUPAC N -acetylo-leucylo- N -{[5-[(diaminometylideno)amino]-1-oksopentan-2-ylo}-leucynamid
Identyfikatory
Numer CAS	55123-66-5   Y
Model 3D ( JSmol )	Interaktywny obraz
CHEBI	CHEBI:6426   N
ChemSpider	65357   Y
Karta informacyjna ECHA	100.212.237
Identyfikator klienta PubChem	72429
UNII	J97339NR3V   Y
Pulpit nawigacyjny CompTox ( EPA )	DTXSID1020776
InChI InChI=1S/C20H38N6O4/c1-12(2)9-16(24-14(5)28)19(30)26-17(10-13(3)4)18(29)25-15(11- 27)7-6-8-23-20(21)22/h11-13,15-17H,6-10H2,1-5H3,(H,24,28)(H,25,29)(H,26 ,30)(H4,21,22,23)/t15-,16-,17-/m0/s1   T Klucz: GDBQQVLCIARPGH-ULQDDVLXSA-N   Y
UŚMIECH CC(C)C[C@H](NC(C)=O)C(=O)N[C@@H](CC(C)C)C(=O)N[C@@H]( CCCNC(N)=N)C=O
Nieruchomości
Wzór chemiczny	C20H38N6O4 _ _ _ _ _ _ _
Masa cząsteczkowa	426,562 g · mol -1
Związki pokrewne
Powiązane alkanoamidy	Gusperimus
Związki pokrewne	Syntalina
O ile nie zaznaczono inaczej, dane podano dla materiałów w stanie normalnym (przy 25°C [77°F], 100 kPa).   N ( co to jest Y N ?) Referencje w infoboksie

Leupeptyna , znana również jako N -acetylo- L -leucylo- L -leucylo - L -argininal , jest naturalnie występującym inhibitorem proteazy , który może hamować peptydazy cysteinowe, serynowe i treoninowe.

Jest często używany podczas eksperymentów in vitro , gdy badana jest specyficzna reakcja enzymatyczna. Kiedy komórki są lizowane do tych badań, uwalniane są proteazy , z których wiele jest zawartych w lizosomach . Te proteazy, jeśli są swobodnie obecne w lizacie, zniszczyłyby wszelkie produkty badanej reakcji i uniemożliwiłyby interpretację eksperymentu. Na przykład leupeptyna może być stosowana w kalpainy , aby zapobiec hydrolizie kalpainy przez określone proteazy. Sugerowane stężenie to 1-10 μM (0,5-5 μg/ml).

Leupeptyna jest związkiem organicznym wytwarzanym przez promieniowce , który hamuje proteazy serynowe , cysteinowe i treoninowe . Leupeptyna hamuje proteinazy serynowe ( trypsyna (Ki ₌ 3,5 nM), plazmina (Ki ₌ 3,4 nM), kalikreina wieprzowa ) i proteinazy cysteinowe ( papaina , katepsyna B (Ki ₌ 4,1 nM), endoproteinaza Lys-C ). Nie hamuje α- chymotrypsyny ani trombina . Leupeptyna jest kompetycyjnym inhibitorem stanu przejściowego, a jej hamowanie może zostać złagodzone przez nadmiar substratu.

Leupeptyna jest rozpuszczalna w wodzie (trwała przez 1 tydzień w temperaturze 4 ° C i 1 miesiąc w temperaturze -20 ° C), etanolu, kwasie octowym i DMF.

Może być podawany miejscowo w przypadku infekcji ucha środkowego i wewnętrznego.

Struktura krystaliczna leupeptyny (srebro) w kieszeni wiążącej trypsynę (zielona). Wiązania wodorowe są pokazane jako żółte kropkowane linie. Renderowane z PDB 1JRS .