Reduktaza karbonylowa (NADPH)
| reduktaza karbonylowa (NADPH) | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 tetramer reduktazy karbonylowej, mysie
| |||||||||
| identyfikatory | |||||||||
| nr WE | 1.1.1.184 | ||||||||
| nr CAS | 89700-36-7 | ||||||||
| Bazy danych | |||||||||
| IntEnz | Widok IntEnz | ||||||||
| BRENDA | Wpis BRENDY | ||||||||
| ExPASy | Widok NiceZyme | ||||||||
| KEGG | Wpis KEGG | ||||||||
| MetaCyc | szlak metaboliczny | ||||||||
| PRYM | profil | ||||||||
| Struktury PDB | RCSB PDB PDBe PDB suma | ||||||||
| Ontologia genów | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
W enzymologii reduktaza karbonylowa (NADPH) ( EC 1.1.1.184 ) jest enzymem , który katalizuje reakcję chemiczną
R-CO-R '+ NADPH + H. + : R-CHOH-R' + NADP +
Zatem dwoma produktami tego enzymu są R-CHOH-R' i NADP + , podczas gdy jego trzema substratami są R-CO-R', NADPH i H + .
Enzym ten należy do rodziny oksydoreduktaz , w szczególności tych działających na grupę CH-OH dawcy z NAD + lub NADP + jako akceptorem. Systematyczna nazwa tej klasy enzymów to drugorzędowy alkohol: NADP + oksydoreduktaza . Inne powszechnie używane nazwy to reduktaza aldehydowa 1 , 9-ketoreduktaza prostaglandyny , ksenobiotyczna reduktaza ketonowa , reduktaza karbonylowa zależna od NADPH , ALR3 , reduktaza karbonylowa , niespecyficzna reduktaza karbonylowa zależna od NADPH , reduktaza aldehydowa 1 i reduktaza karbonylowa (NADPH) . Enzym ten bierze udział w metabolizmie kwasu arachidonowego i ostatnio wykazano, że katabolizuje S-nitrozoglutation, jako środek do degradacji NO w sposób zależny od NADPH.
Studia strukturalne
Pod koniec 2007 roku rozwiązano 4 struktury dla tej klasy enzymów o kodach dostępu PDB 1CYD , 1WMA , 2HRB i 2PFG .
- Ahmed NK, Felsted RL, Bachur NR (1978). „Heterogeniczność reduktaz karbonylowych antybiotyków antracyklinowych w wątrobach ssaków”. Biochem. Farmakol . 27 (23): 2713-9. doi : 10.1016/0006-2952(78)90047-3 . PMID 31888 .
- Lin YM, Jarabak J (1978). „Izolacja dwóch białek o aktywności reduktazy 9-ketoprostaglandynowej i dehydrogenazy 15-hydroksyprostaglandynowej związanej z NADP oraz badania nad ich hamowaniem”. Biochem. Biofiza. Rez. Komuna . 81 (4): 1227–34. doi : 10.1016/0006-291X(78)91267-6 . PMID 666816 .
- Wermuth B (1981). „Oczyszczanie i właściwości reduktazy karbonylowej zależnej od NADPH z ludzkiego mózgu. Związek z 9-ketoreduktazą prostaglandyny i ksenobiotyczną reduktazą ketonową”. J. Biol. chemia . 256 (3): 1206-13. PMID 7005231 .
