Syntaza glutaminianowa (NADH)
| identyfikatory | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| syntazy glutaminianowej (NADH). | |||||||||
| nr WE | 1.4.1.14 | ||||||||
| nr CAS | 65589-88-0 | ||||||||
| Bazy danych | |||||||||
| IntEnz | Widok IntEnz | ||||||||
| BRENDA | Wpis BRENDY | ||||||||
| ExPASy | Widok NiceZyme | ||||||||
| KEGG | Wpis KEGG | ||||||||
| MetaCyc | szlak metaboliczny | ||||||||
| PRYM | profil | ||||||||
| Struktury PDB | RCSB PDB PDBe PDB suma | ||||||||
| Ontologia genów | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
W enzymologii syntaza glutaminianowa (NADH) ( EC 1.4.1.14 ) jest enzymem , który katalizuje reakcję chemiczną
- 2 L-glutaminian + NAD + L-glutamina + 2-oksoglutaran + NADH + H +
Syntaza glutaminianu ułatwia szlak asymilacji amonu, który następuje po enzymach, reduktazie azotynowej i syntazie glutaminy. Amon wytwarzany w reakcji reduktazy azotynowej zostanie włączony do szkieletu szkieletu węglowego przez syntazę glutaminy. Glutamina będzie produkowana dzięki wprowadzeniu amonu do szkieletu węglowego, który może zostać przekształcony w glutaminian przez syntazę glutaminianową innym szlakiem.
Procesy te są powszechne w korzeniach roślin ze względu na to, że w warunkach niedoboru azotu (z dostępem do jonów amonowych i azotanowych) pierwszeństwo będzie miało pobieranie amoniaku. Zatem dwoma substratami tego enzymu są L-glutaminian i NAD + , podczas gdy jego 4 produktami są L-glutamina , 2-oksoglutaran , NADH i H + .
Enzym ten należy do rodziny oksydoreduktaz , szczególnie tych działających na grupę donorów CH-NH2 z NAD + lub NADP + jako akceptorem. Enzym ten bierze udział w metabolizmie glutaminianu i asymilacji azotu . Zatrudnia jednego kofaktora , FMN .
Nomenklatura
Systematyczna nazwa tej klasy enzymów to L-glutaminian:NAD + oksydoreduktaza (transaminująca). Inne powszechnie używane nazwy to:
- syntaza glutaminianowa (zredukowany dinukleotyd nikotynoamidoadeninowy),
- syntaza glutaminianowa (NADH),
- syntetaza L-glutaminianu (NADH),
- NADH-zależna syntaza glutaminianowa,
- syntaza NADH-glutaminianowa i
- NADH- aminotransferaza oksoglutaranu glutaminy (NADH-GOGAT).
Zobacz też
- Boland MJ, Benny AG (1977). „Enzymy metabolizmu azotu w brodawkach roślin strączkowych. Oczyszczanie i właściwości zależnej od NADH syntazy glutaminianowej z brodawek łubinu” . Eur. J. Biochem . 79 (2): 355–62. doi : 10.1111/j.1432-1033.1977.tb11816.x . PMID 21790 .
