glukozyloceramidaza

glukozyloceramidaza
tetramer glukozyloceramidazy, ludzkie
identyfikatory
nr WE	3.2.1.45
nr CAS	37228-64-1
Bazy danych
IntEnz	Widok IntEnz
BRENDA	Wpis BRENDY
ExPASy	Widok NiceZyme
KEGG	Wpis KEGG
MetaCyc	szlak metaboliczny
PRYM	profil
Struktury PDB	RCSB PDB PDBe PDB suma
Ontologia genów	AmiGO / QuickGO
Szukaj PKW artykuły PubMed artykuły NCBI białka

W enzymologii glukozyloceramidaza ( EC 3.2.1.45 ) jest enzymem , który katalizuje reakcję chemiczną

D-glukozylo-N-acylosfingozyna + H. ₂ O ${\ Displaystyle \ rightleftharpoons}$ D-glukoza + N-acylosfingozyna

Zatem dwoma substratami tego enzymu są D-glukozylo-N-acylosfingozyna i H2O , _produktami D podczas gdy jego dwoma są -glukoza i N-acylosfingozyna .

Enzym ten należy do rodziny hydrolaz , w szczególności tych glikozydaz, które hydrolizują związki O- i S-glikozylowe. Systematyczna nazwa tej klasy enzymów to glukohydrolaza D-glukozylo-N-acylosfingozyny. Inne powszechnie używane nazwy to:

• hydrolaza psychozyny,
• glukozylohydrolaza glukosfingozyny,
• GlcCer-beta-glukozydaza,
• beta-D-glukocerebrozydaza,
• glukozylcerebrozydaza,
• beta-glukozyloceramidaza,
• glukozydaza ceramidowa,
• glukocerebrozydaza ,
• beta-glukozydaza glukozylosfingozyny,
• i beta-D-glukozydaza glukozylosfingozyny.

Enzym ten bierze udział w metabolizmie sfingolipidów i degradacji struktur glikanów .

Białka ludzkie zawierające tę domenę

• GBA należy do rodziny hydrolaz glikozydowych 30 , GBA2 należy do rodziny hydrolaz glikozydowych 116.

Dalsza lektura

•   Brady RO, Kanfer J, Shapiro D (1965). „Metabolizm glukocerebrozydów: I. Oczyszczanie i właściwości enzymu rozszczepiającego glukocerebrozyd z tkanki śledziony”. J. Biol. chemia . 240 : 39–43. PMID 14253443 .
•   Vaccaro AM, Muscillo M, Suzuki K (1985). „Charakterystyka ludzkiej hydrolazy glukozylosfingozyny i porównanie z glukozyloceramidazą”. Eur. J. Biochem . 146 (2): 315–21. doi : 10.1111/j.1432-1033.1985.tb08655.x . PMID 3967661 .