GBA3

GBA3
Dostępne konstrukcje WPB Wyszukiwanie Human UniProt: Lista kodów identyfikacyjnych PDB
Identyfikatory
	, CBG, CBGL1, GLUC, KLRP, glukozyloceramidaza beta 3 (gen/pseudogen)
Identyfikatory zewnętrzne
Lokalizacja genu ( człowiek ) Chr. Zespół Początek Koniec
Wzór ekspresji RNA Błagam Człowiek Mysz (ortolog) BioGPS nie dotyczy
Ontologia genów Funkcja molekularna Komponent komórkowy Proces biologiczny Źródła: Amigo / QuickGO
ortologi Gatunek Człowiek Mysz Entrez Ensembl UniProt RefSeq (mRNA) RefSeq (białko) Lokalizacja (UCSC) PubMed search
Wikidane
Wyświetl/edytuj Człowiek

Cytosolowa beta- glukozydaza , znana również jako cytozolowe białko podobne do beta- glukozydazy 1 , jest enzymem beta- glukozydazy ( EC 3.2.1.21 ) kodowanym u ludzi przez gen GBA3 .

Funkcjonować

Cytozolowa beta-glukozydaza jest głównie enzymem wątrobowym, który skutecznie hydrolizuje beta-D-glukozyd i beta-D-galaktozyd, ale nie jakikolwiek znany fizjologiczny beta-glikozyd, co sugeruje, że może być zaangażowany w detoksykację glikozydów roślinnych. GBA3 ma również znaczącą aktywność neutralnej glikozyloceramidazy ( EC 3.2.1.62 ), co sugeruje, że może być zaangażowany w nielizosomalny szlak kataboliczny metabolizmu glukozyloceramidu .

Zobacz też

• Enzymy blisko spokrewnione
  • GBA : kwaśna β-glukozydaza, EC 3.2.1.45
  • GBA2 : kwaśna β-glukozydaza (kwas żółciowy), również EC 3.2.1.45

Dalsza lektura

•   Bolmstedt A, Sjölander S, Hansen JE, Akerblom L, Hemming A, Hu SL, Morein B, Olofsson S (lipiec 1996). „Wpływ N-glikanów w regionie V4-V5 ludzkiego wirusa niedoboru odporności typu 1 glikoproteiny gp160 na indukcję odpowiedzi humoralnej neutralizującej wirusa”. J. Nabycie. Deficyt odporności. Syndr. Szum. Retrowirus . 12 (3): 213–20. doi : 10.1097/00042560-199607000-00001 . PMID 8673525 .
•   Beutler E, Beutler L, Zachód C (2004). „Mutacje w genie kodującym beta-glukozydazę cytozolową w chorobie Gauchera”. J. Lab. Clin. Med . 144 (2): 65–8. doi : 10.1016/j.lab.2004.03.013 . PMID 15322500 .
•    Yahata K, Mori K, Arai H i in. (2000). „Klonowanie molekularne i ekspresja nowego białka związanego z klotho”. J. Mol. Med . 78 (7): 389–94. doi : 10.1007/s001090000131 . PMID 11043382 . S2CID 20851692 .
•    Pantoflet R, Wilson IA, Burton DR (2003). „Hyperglikozylowane mutanty ludzkiego wirusa upośledzenia odporności (HIV) typu 1 monomerycznej gp120 jako nowe antygeny do projektowania szczepionek przeciw HIV” . J. Wirol . 77 (10): 5889–901. doi : 10.1128/JVI.77.10.5889-5901.2003 . PMC 154011 . PMID 12719582 .
•   Tribolo S, Berrin JG, Kroon PA i in. (2007). „Struktura krystaliczna ludzkiej beta-glukozydazy cytozolowej odkrywa specyficzność substratu aglikonu hydrolazy glikozydowej z rodziny 1”. J. Mol. Biol . 370 (5): 964–75. doi : 10.1016/j.jmb.2007.05.034 . PMID 17555766 .
•   Noguchi J, Hayashi Y, Baba Y i in. (2008). „Struktura krystaliczna kowalencyjnego związku pośredniego ludzkiej beta-glukozydazy cytozolowej”. Biochem. Biofiza. Rez. Komuna . 374 (3): 549–52. doi : 10.1016/j.bbrc.2008.07.089 . PMID 18662675 .
•    Berrin JG, Czjek M, Kroon PA i in. (2003). „Specyficzność substratu (aglikonu) ludzkiej beta-glukozydazy cytozolowej” . Biochem. J. _ 373 (część 1): 41–8. doi : 10.1042/BJ20021876 . PMC 1223474 . PMID 12667141 .
•   Suzuki Y, Yoshitomo-Nakagawa K, Maruyama K i in. (1997). „Konstrukcja i charakterystyka biblioteki cDNA wzbogaconej o pełnej długości i wzbogaconej o koniec 5'”. gen . 200 (1–2): 149–56. doi : 10.1016/S0378-1119(97)00411-3 . PMID 9373149 .
•    Wolk T, Schreiber M (2006). „N-glikany w domenie gp120 V1/V2 szczepu NL4-3 HIV-1 są niezbędne dla zakaźności wirusa i oporności na neutralizację przeciwciał”. Med. Mikrobiol. immunol . 195 (3): 165–72. doi : 10.1007/s00430-006-0016-z . PMID 16547752 . S2CID 31347157 .
•    Papandreou MJ, Fenouillet E (1997). „Wpływ różnych zabiegów glikozydazy na odporność otoczki HIV-1 na degradację”. FEBS Lett . 406 (1–2): 191–5. doi : 10.1016/S0014-5793(97)00273-1 . PMID 9109416 . S2CID 17660 .
•   Dekker N, Voorn-Brouwer T, Verhoek M i in. (2010). „Cytosolowa beta-glukozydaza GBA3 nie wpływa na objawy choroby Gauchera typu 1”. Komórki Krwi Mol. Dis . 46 (1): 19–26. doi : 10.1016/j.bcmd.2010.07.009 . PMID 20728381 .
•   Berrin JG, McLauchlan WR, Needs P i in. (2002). „Funkcjonalna ekspresja beta-glukozydazy cytozolowej ludzkiej wątroby w Pichia pastoris. Wgląd w jej rolę w metabolizmie glukozydów w diecie” . Eur. J. Biochem . 269 ​​(1): 249–58. doi : 10.1046/j.0014-2956.2001.02641.x . PMID 11784319 .
•   Feizi T, Larkin M (1990). „AIDS i glikozylacja”. glikobiologia . 1 (1): 17–23. doi : 10.1093/glikob/1.1.17 . PMID 2136376 .
•    Németh K, Plumb GW, Berrin JG i in. (2003). „Deglikozylacja przez beta-glukozydazy komórek nabłonka jelita cienkiego jest krytycznym etapem wchłaniania i metabolizmu dietetycznych glikozydów flawonoidowych u ludzi”. Eur J Nutr . 42 (1): 29–42. doi : 10.1007/s00394-003-0397-3 . PMID 12594539 . S2CID 20146480 .
•    Gerhard DS, Wagner L, Feingold EA i in. (2004). „Stan, jakość i ekspansja projektu cDNA pełnej długości NIH: Kolekcja genów ssaków (MGC)” . Genom Res . 14 (10B): 2121–7. doi : 10.1101/gr.2596504 . PMC 528928 . PMID 15489334 .
•    Strausberg RL, Feingold EA, Grouse LH i in. (2002). „Generowanie i wstępna analiza ponad 15 000 pełnej długości sekwencji cDNA człowieka i myszy” . proc. Natl. Acad. nauka USA . 99 (26): 16899–903. Bibcode : 2002PNAS...9916899M . doi : 10.1073/pnas.242603899 . PMC 139241 . PMID 12477932 .
•    Kraina A, Braakman I (2001). „Składanie glikoproteiny otoczki ludzkiego wirusa niedoboru odporności typu 1 w retikulum endoplazmatycznym”. Biochimie . 83 (8): 783–90. doi : 10.1016/S0300-9084(01)01314-1 . hdl : 1874/5091 . PMID 11530211 . S2CID 13576808 .
•   Hart ML, Saifuddin M, Włócznia GT (2003). „Inhibitory glikozylacji i neuraminidaza wzmacniają wiązanie i neutralizację ludzkiego wirusa niedoboru odporności typu 1 przez lektynę wiążącą mannozę” . J. Gen. Virol . 84 (część 2): 353–60. doi : 10.1099/vir.0.18734-0 . PMID 12560567 .

Linki zewnętrzne

• PDBe-KB zawiera przegląd wszystkich informacji o strukturze dostępnych w PDB dla ludzkiej beta-glukozydazy cytozolowej