Inulinaza
| Identyfikatory | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| inulinazy | |||||||||
| nr WE | 3.2.1.7 | ||||||||
| nr CAS | 9025-67-6 | ||||||||
| Bazy danych | |||||||||
| IntEnz | Widok IntEnz | ||||||||
| BRENDA | Wpis BRENDY | ||||||||
| ExPASy | Widok NiceZyme | ||||||||
| KEGG | Wpis KEGG | ||||||||
| MetaCyc | szlak metaboliczny | ||||||||
| PRYM | profil | ||||||||
| Struktury PDB | RCSB PDB PDBe PDB suma | ||||||||
| |||||||||
Inulinaza (EC 3.2.1.7 i EC 3.2.1.8, inulaza, endoinulinaza, endoinulinaza, egzoinulinaza, fruktanohydrolaza 2,1-β- D -fruktanu ) to enzym o nazwie systematycznej fruktanohydrolaza 1-β- D -fruktanu . Katalizuje reakcję _
- Endohydroliza wiązań (2→1)-β- D -fruktozydowych w inulinie
Inulinaza ma 2 numery EC 3.2.1.7 i 3.2.1.8, odpowiednio dla endo- i -exo inulinaz. To klasyfikuje ją jako hydrolazę, w szczególności glikozylazę o charakterze glikozydowym, zdolną do hydrolizy O- i S-glikozylu. Ze względu na reakcje chemiczne przemysł spożywczy wykorzystuje ten enzym do tworzenia syropu o wysokiej zawartości fruktozy. Można go ekstrahować z wielu warzyw bulwiastych, takich jak karczoch jerozolimski, dalia i cykoria.
Mechanizm reakcji
Reakcja enzymatyczna zachodzi między inulinazą a inuliną, przy udziale wody w drodze hydrolizy. Zwykle odbywa się to w ciągu jednego kroku. Reakcja koncentruje się wokół zerwania wiązania. Produkty dają syrop fruktozowy i fruktooligosacharyd. Podczas fermentacji tych produktów mogą powstawać dodatkowe produkty: kwas mlekowy, bioetanol, kwas cytrynowy itp. Zachodzące mechanizmy można uznać za wysoce wydajne w porównaniu z innymi enzymami.
Produkcja inulinazy
Istnieje kilka miejsc, w których można znaleźć i wyprodukować inulinazę. Powszechnym sposobem są rośliny, zwykle rurkowate warzywa korzeniowe ( topinambur , dalia , cykoria ), z których można ekstrahować inulinazę. W tym przypadku syrop fruktozowy jest produkowany i wykorzystywany przez przemysł spożywczy.
Innym sposobem jest ekstrakcja przez bakterie (endofity grzybowe, Kluyveromyces marxianus, Cryptococcus aureus). Powszechnie stosowane są również bakterie morskie, drożdże i grzyby.
Funkcjonować
Jako enzym katalityczny, endo- lub -egzo inulinaza niszczy wiązania jednej fruktozy przyłączonej do łańcucha inuliny. Różne powinowactwa w zależności od środowiska będą miały wpływ na interakcję inulinazy z inuliną. Działa skutecznie w temperaturze 40-80 stopni Celsjusza, chociaż w zależności od źródła enzymu może spaść nawet do 30 stopni Celsjusza i nadal dobrze działać.
Jeśli chodzi o przywiązanie do większego metabolizmu, pomaga rozkładać inulinę. Kiedy ludzie spożywają inulinę (rozpuszczalny błonnik), inulinaza rozkłada inulinę i przechodzi ona przez fermentację.
Struktura
Inulinaza zawiera N-końcową domenę rodziny hydrolaz glikozylowych 32, która tworzy pięciołopatkową strukturę śmigła beta i domenę C-końcową rodziny hydrolaz glikozylowych 32. Tworzy moduł beta-kanapkowy .
Struktury krystaliczne są pokazane tutaj po obu stronach strony. Dwie struktury endo-inulinazy i egzo-inulinazy są zbudowane głównie z beta-kartek, z wyjątkiem endo-inulinazy, która ma jedną helisę alfa. Wykonanie z arkuszy beta pozwala na większą stabilność struktur podczas reakcji chemicznych.
Strony aktywne i regulacyjne
Obie inulinazy mają różne miejsca aktywne, przy czym egzoinulinaza ma kształt lejka, podczas gdy endoinulinaza ma kształt kieszeni. Są skomplikowane ze względu na aminokwasy, które muszą być zrównoważone katalitycznie i konserwatywnie, aby uzyskać stabilne miejsce aktywne enzymatycznie. Zgodnie z najnowszymi źródłami, trzy aminokwasy (seryna, kwas asparaginowy i kwas glutaminowy) wiążą się poprzez wiązanie wodorowe z cząsteczką fruktozy, która przyłącza się do egzoinulinazy. Podczas gdy trzy inne aminokwasy (kwas glutaminowy, tryptofan i asparagina) wiążą się poprzez wiązanie wodorowe z cząsteczką ketozy, która przyłącza się do endo-inulinazy.
Struktura enzymów może, ale nie musi, wpływać na ich funkcję. Każda wersja enzymu ma w swojej sekwencji około 518 aminokwasów. Ze względu na różnice wyrażane w endo- i egzoinulinazach, trzeba będzie udowodnić lub obalić, że struktura tych enzymów jest przyczyną funkcjonalności inulinazy.
Linki zewnętrzne
- Inulinaza w US National Library of Medicine Medical Subject Headings (MeSH)
