Oksydaza (S)-2-hydroksykwasu
| Oksydaza (S)-2-hydroksykwasu Tetramer oksydazy glikolanowej, | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| identyfikatory | |||||||||
 ludzkie
| |||||||||
| nr WE | 1.1.3.15 | ||||||||
| nr CAS | 9037-63-2 | ||||||||
| Bazy danych | |||||||||
| IntEnz | Widok IntEnz | ||||||||
| BRENDA | Wpis BRENDY | ||||||||
| ExPASy | Widok NiceZyme | ||||||||
| KEGG | Wpis KEGG | ||||||||
| MetaCyc | szlak metaboliczny | ||||||||
| PRYM | profil | ||||||||
| Struktury PDB | RCSB PDB PDBe PDB suma | ||||||||
| Ontologia genów | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
W enzymologii oksydaza (S)-2-hydroksykwasu ( EC 1.1.3.15 ) jest enzymem , który katalizuje reakcję chemiczną
- (S) -2-hydroksykwas + O 2 2-oksokwas + H 2 O 2
Zatem dwoma substratami tego enzymu są (S)-2-hydroksykwas i O 2 , podczas gdy jego dwoma produktami są 2-oksokwas i H 2 O 2 .
Enzym ten należy do rodziny oksydoreduktaz , w szczególności działających na grupę CH-OH dawcy z tlenem jako akceptorem. Systematyczna nazwa tej klasy enzymów to (S)-2-hydroksy-kwas:tlen 2-oksydoreduktaza . Inne powszechnie używane nazwy to oksydaza glikolanowa , oksydaza hydroksykwasowa A , oksydaza hydroksykwasowa B , oksydaza, L-2-hydroksykwas , oksydaza hydroksykwasowa A , oksydaza L-alfa-hydroksykwasowa i oksydaza L-2-hydroksykwasowa . Enzym ten bierze udział w metabolizmie glioksylanów i dikarboksylanów . Zatrudnia jednego kofaktora , FMN .
Studia strukturalne
Pod koniec 2007 roku rozwiązano 5 struktur dla tej klasy enzymów o kodach dostępu PDB 1AL7 , 1AL8 , 1GYL , 1TB3 i 2NZL .
- Blanchard M, Green DE, Nocito-Carroll V, Ratner S (1946). „Oksydaza l-hydroksykwasu” (PDF) . J. Biol. chemia . 163 (1): 137–144. doi : 10.1016/S0021-9258(17)41353-6 . PMID 21023634 .
- FRIGERIO NA, HARBURY HA (1958). „Otrzymywanie i niektóre właściwości krystalicznej oksydazy kwasu glikolowego ze szpinaku” . J. Biol. chemia . 231 (1): 135–57. doi : 10.1016/S0021-9258(19)77292-5 . PMID 13538955 .
- KUNE, DECHARY JM, PITOT HC (1954). „Utlenianie kwasu glikolowego przez enzym wątrobowy” . J. Biol. chemia . 210 (1): 269–80. doi : 10.1016/S0021-9258(18)65451-1 . PMID 13201588 .
- Nakano M, Danowski TS (1966). „Krystaliczna oksydaza L-aminokwasów ssaków z mitochondriów nerki szczura” . J. Biol. chemia . 241 (9): 2075–83. doi : 10.1016/S0021-9258(18)96668-8 . PMID 5946631 .
- Nakano M, Ushijima Y, Saga M, Tsutsumi Y, Asami H (1968). „Alifatyczna oksydaza L-alfa-hydroksykwasu z wątroby szczura: oczyszczanie i właściwości”. Biochim. Biofiza. Akta . 167 (1): 9–22. doi : 10.1016/0005-2744(68)90273-8 . PMID 5686300 .
- Schuman M, Massey V (1971). „Oczyszczanie i charakteryzacja oksydazy kwasu glikolowego z wątroby wieprzowej” (PDF) . Biochim. Biofiza. Akta . 227 (3): 500–20. doi : 10.1016/0005-2744(71)90003-9 . hdl : 2027.42/33685 . PMID 5569122 .
- Phillips DR, Duley JA, Fennell DJ, Holmes RS (1976). „Samoasocjacja oksydazy L-alfa hydroksykwasu”. Biochim. Biofiza. Akta . 427 (2): 679–87. doi : 10.1016/0005-2795(76)90211-7 . PMID 1268224 .
- Rembeza E, Engqvist MK (2021). „Eksperymentalne i obliczeniowe badanie adnotacji funkcjonalnych enzymów ujawnia błędne notacje w klasie enzymów EC 1.1.3.15” . PLOS Comput Biol . 17 (9): e1009446. doi : 10.1371/journal.pcbi.1009446 . PMC 8491902 . PMID 34555022 .
