Reduktaza epoksydu witaminy K (wrażliwa na warfarynę)
| reduktaza epoksydu witaminy K (wrażliwa na warfarynę) | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Identyfikatory | |||||||||
| nr WE | 1.17.4.4 | ||||||||
| nr CAS | 55963-40-1 | ||||||||
| Bazy danych | |||||||||
| IntEnz | Widok IntEnz | ||||||||
| BRENDA | Wpis BRENDY | ||||||||
| ExPASy | Widok NiceZyme | ||||||||
| KEGG | Wpis KEGG | ||||||||
| MetaCyc | szlak metaboliczny | ||||||||
| PRYM | profil | ||||||||
| Struktury PDB | RCSB PDB PDBe PDB suma | ||||||||
| Ontologia genów | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
W enzymologii reduktaza epoksydu witaminy K (wrażliwa na warfarynę) ( EC 1.17.4.4 ) jest enzymem , który katalizuje reakcję chemiczną
- 2-metylo-3-fitylo-1,4-naftochinon + utleniony ditiotreitol -epoksy-2,3-dihydro-2-metylo-3-fitylo-1,4-naftochinon + ,4-ditiotreitol
Zatem dwoma substratami tego enzymu są 2-metylo-3-fitylo-1,4-naftochinon i utleniony ditiotreitol, podczas gdy jego dwoma produktami są 2,3-epoksy-2,3-dihydro-2-metylo-3-fitylo -1,4-naftochinon i 1,4-ditiotreitol .
Enzym ten należy do rodziny oksydoreduktaz , w szczególności tych działających na grupy CH lub CH2 dawcy z dwusiarczkiem jako akceptorem. Systematyczna nazwa tej klasy enzymów to oksydoreduktaza 2-metylo-3-fitylo-1,4-naftochinon: utleniona-ditiotreitolowa oksydoreduktaza . Enzym ten bierze udział w biosyntezie steroidów . Wiadomo, że co najmniej jeden związek, warfaryna , hamuje ten enzym .
- Lee JJ, Fasco MJ (1984). „Metabolizm witaminy K i 2,3-epoksydu witaminy K poprzez interakcję ze wspólnym dwusiarczkiem”. Biochemia . 23 (10): 2246–52. doi : 10.1021/bi00305a024 . PMID 6733086 .
- Mukharji I, Silverman RB (1985). „Oczyszczanie reduktazy epoksydu witaminy K, która katalizuje konwersję 2,3-epoksydu witaminy K do 3-hydroksy-2-metylo-3-fitylo-2,3-dihydronaftochinonu” . proc. Natl. Acad. nauka USA . 82 (9): 2713-7. doi : 10.1073/pnas.82.9.2713 . PMC 397635 . PMID 3857611 .
- Whitlon DS, Sadowski JA, Suttie JW (1978). „Mechanizm działania kumaryny: znaczenie hamowania reduktazy epoksydu witaminy K”. Biochemia . 17 (8): 1371–7. doi : 10.1021/bi00601a003 . PMID 646989 .
