Bis (5'-nukleozylo) -tetrafosfataza (symetryczna)

Bis(5'-nukleozylo)-tetrafosfataza (symetryczna)
Identyfikatory
nr WE 3.6.1.41
nr CAS 85638-48-8
Bazy danych
IntEnz Widok IntEnz
BRENDA Wpis BRENDY
ExPASy Widok NiceZyme
KEGG Wpis KEGG
MetaCyc szlak metaboliczny
PRYM profil
Struktury PDB RCSB PDB PDBe PDB suma
Ontologia genów AmiGO / QuickGO
Szukaj
PKW artykuły
PubMed artykuły
NCBI białka

W enzymologii bis (5'-nukleozylo)-tetrafosfataza (symetryczna) ( EC 3.6.1.41 ) jest enzymem , który katalizuje reakcję chemiczną

P. 1 , P 4 -bis (5'-adenozylo) tetrafosforan + H. 2 O 2 ADP

Zatem dwoma substratami tego enzymu są P1,P4-bis(5'-adenozylo)tetrafosforan i H 2 O , podczas gdy jego produktem jest ADP .

Enzym ten należy do rodziny hydrolaz , w szczególności działających na bezwodniki kwasowe w bezwodnikach zawierających fosfor. Systematyczna nazwa tej klasy enzymów to P1,P4-bis(5'-nukleozylo)-tetrafosforan nukleozydobisfosfohydrolazy . Inne powszechnie używane nazwy to diadenozynetetrafosfataza (symetryczna) , dinukleozydotetrafosfataza (symetryczna) , symetryczna hydrolaza tetrafosforanu diadenozyny , fosfodiesteraza tetrafosforanu adenozyny , hydrolaza Ap4A , bis (5'-adenozylo) tetrafosfataza , hydrolaza tetrafosforanu diadenozyny , hydrolaza polifosforanu diadenozyny , diadenozyna 5 ',5 -P1,P4-tetrafosfataza , diadenozynotetrafosfataza (symetryczna) , 1-P,4-P-bis(5'-nukleozylo)-tetrafosforan i nukleozydobisfosfohydrolaza . Enzym ten bierze udział w metabolizmie puryn .

Studia strukturalne

Pod koniec 2007 roku rozwiązano dwie struktury dla tej klasy enzymów, z kodami dostępu PDB 2DFJ i 2QJC .

  •   Barnes LD, Culver CA (1982). „Izolacja i charakterystyka pirofosfohydrolazy diadenozyny 5',5”'-P1,P4-tetrafosforanu z Physarum polycephalum”. Biochemistry . 21 (24): 6123–8. doi : 10.1021/bi00267a015 . PMID 6295456 .
  •   Guranowski A, Jakubowski H, Holler E (1983). „Katabolizm diadenozyny 5',5”'-P1,P4-tetrafosforanu u prokariotów. Oczyszczanie i właściwości diadenozyno-5',5"'-P1,P4-tetrafosforanu (symetrycznej) pirofosfohydrolazy z Escherichia coli K12". J. Biol. chemia . 258 (24): 14784-9. PMID 6317672 .