Dehydrogenaza metanolowa
| identyfikatory | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| dehydrogenazy metanolowej | |||||||||
| nr WE | 1.1.1.244 | ||||||||
| nr CAS | 74506-37-9 | ||||||||
| Bazy danych | |||||||||
| IntEnz | Widok IntEnz | ||||||||
| BRENDA | Wpis BRENDY | ||||||||
| ExPASy | Widok NiceZyme | ||||||||
| KEGG | Wpis KEGG | ||||||||
| MetaCyc | szlak metaboliczny | ||||||||
| PRYM | profil | ||||||||
| Struktury PDB | RCSB PDB PDBe PDB suma | ||||||||
| Ontologia genów | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
W enzymologii dehydrogenaza metanolu jest enzymem, który katalizuje reakcję chemiczną:
- metanol formaldehyd + 2 elektrony + 2H +
Sposób wychwytywania i transportu elektronów zależy od rodzaju dehydrogenazy metanolowej. Istnieją trzy główne typy MDH: MDH zależne od NAD+, MDH zależne od pirolochinolinochinonu i zależne od tlenu oksydazy alkoholowe. Powszechnym akceptorem elektronów w układach biologicznych jest dinukleotyd nikotynoamidoadeninowy (NAD + ), a niektóre enzymy wykorzystują pokrewną cząsteczkę zwaną fosforanem dinukleotydu nikotynoamidoadeninowego (NADP + ). Dehydrogenaza metanolowa zależna od NAD + ( EC 1.1.1.244 ) została po raz pierwszy opisana w Gram-dodatnim metylotrofie i jest enzym katalizujący reakcję chemiczną _
- metanol + NAD + formaldehyd + NADH + H +
Zatem dwoma substratami tego enzymu są metanol i NAD + , podczas gdy jego 3 produktami są formaldehyd , NADH i H + .
Enzym ten należy do rodziny oksydoreduktaz , w szczególności tych działających na grupę CH-OH dawcy z NAD + lub NADP + jako akceptorem. Systematyczna nazwa tej klasy enzymów to metanol:NAD + oksydoreduktaza . Enzym ten bierze udział w metabolizmie metanu.
Przed odkryciem tego enzymu wykazano, że utlenianie metanolu w bakteriach Gram-ujemnych zachodzi za pośrednictwem niezależnej (NAD + ) dehydrogenazy alkoholowej występującej pierwotnie w Pseudomonas M27. Enzym ten (EC. 1.1.99.8) zawiera grupę prostetyczną zwaną pirolochinoliną chinonem (PQQ), która przyjmuje elektrony powstałe w wyniku utleniania metanolu i przekazuje te elektrony do cytochromu c.
Dalsza lektura
- Harder W, Attwood MM, Dijkhuizen L (1989). „Metabolizm metanolu w termotolerancyjnych metylotroficznych szczepach Bacillus z udziałem nowej katabolicznej zależnej od NAD dehydrogenazy metanolowej jako kluczowego enzymu” (PDF) . Łuk. Mikrobiol . 152 (3): 280–8. doi : 10.1007/BF00409664 . PMID 2673121 .
