Enterobaktyna
|
|
| Nazwy | |
|---|---|
|
Preferowana nazwa IUPAC
N , N ′, N ”-[(3 S ,7 S ,11 S )-2,6,10-Triokso-1,5,9-trioksacyklododekan-3,7,11-triylo]tris(2,3 -dihydroksybenzamid) |
|
| Identyfikatory | |
|
Model 3D ( JSmol )
|
|
| CHEBI | |
| CHEMBL | |
| ChemSpider | |
|
Identyfikator klienta PubChem
|
|
| UNII | |
|
Pulpit nawigacyjny CompTox ( EPA )
|
|
|
|
|
|
| Nieruchomości | |
| C30H27N3O15 _ _ _ _ _ _ _ | |
| Masa cząsteczkowa | 669,55 g/mol |
|
O ile nie zaznaczono inaczej, dane podano dla materiałów w stanie normalnym (przy 25°C [77°F], 100 kPa).
|
|
Enterobaktyna (znana również jako enterochelina ) jest sideroforem o wysokim powinowactwie , który pozyskuje żelazo dla układów drobnoustrojów. Występuje głównie w Gram-ujemnych , takich jak Escherichia coli i Salmonella typhimurium .
Enterobaktyna jest najsilniejszym znanym sideroforem, wiążącym się z jonem żelaza (Fe 3+ ) z powinowactwem K = 10 52 M −1 . Ta wartość jest znacznie większa niż nawet niektóre syntetyczne chelatory metali , takie jak EDTA (Kf ,Fe3+ ~ 10 25 M -1 ). Ze względu na wysokie powinowactwo enterobaktyna jest zdolna do chelatowania nawet w środowiskach, w których stężenie jonów żelaza jest bardzo niskie, na przykład w organizmach żywych. Bakterie chorobotwórcze mogą kraść żelazo z innych żywych organizmów za pomocą tego mechanizmu, mimo że stężenie żelaza jest utrzymywane na bardzo niskim poziomie ze względu na toksyczność wolnego żelaza.
Struktura i biosynteza
Kwas choryzmowy , prekursor aminokwasów aromatycznych , jest przekształcany w kwas 2,3-dihydroksybenzoesowy (DHB) przez szereg enzymów EntA, EntB i EntC. Wiązanie amidowe DHB z L-seryną jest następnie katalizowane przez EntD, EntE, EntF i EntB. Trzy cząsteczki utworzonego DHB-Ser przechodzą cyklizację międzycząsteczkową, dając enterobaktynę. Chociaż możliwe są liczne stereoizomery ze względu na chiralność reszt seryny, tylko izomer Δ-cis jest aktywny metabolicznie. Pierwszą trójwymiarową strukturę kompleksu enterobaktyny metalu określono jako kompleks wanadu(IV). Chociaż enterobaktyna żelazowa długo wymykała się krystalizacji, ostatecznie uzyskano jej ostateczną trójwymiarową strukturę za pomocą krystalografii racemicznej, w której kryształy mieszaniny enterobaktyny żelazowej i jej lustrzanego odbicia (enancjoenterobaktyny żelazowej) hodowano i analizowano za pomocą krystalografii rentgenowskiej.
Mechanizm
Niedobór żelaza w komórkach bakteryjnych wyzwala wydzielanie enterobaktyny do środowiska zewnątrzkomórkowego, powodując tworzenie się kompleksu koordynacyjnego „FeEnt”, w którym jon żelaza jest chelatowany do sprzężonej zasady enterobaktyny. W Escherichia coli FepA w zewnętrznej błonie bakteryjnej umożliwia wejście FeEnt do peryplazmy bakteryjnej . FepB, C, D i G biorą udział w transporcie FeEnt przez błonę wewnętrzną za pomocą transportera kasetowego wiążącego ATP .
Ze względu na ekstremalne powinowactwo enterobaktyny do wiązania żelaza, konieczne jest rozszczepienie FeEnt esterazą ferrienterobaktyny w celu usunięcia żelaza. Ta degradacja daje trzy jednostki 2,3-dihydroksybenzoilo-L-seryny. Redukcja żelaza (Fe 3+ do Fe 2+ ) zachodzi w połączeniu z tym rozszczepieniem, ale nie zidentyfikowano żadnego bakteryjnego enzymu reduktazy FeEnt, a mechanizm tego procesu jest nadal niejasny. Potencjał redukcyjny dla kompleksu Fe 3+ /Fe 2+ –enterobaktyna zależy od pH i waha się od -0,57 V (w stosunku do NHE ) przy pH 6 do -0,79 V przy pH 7,4 do -0,99 przy wartościach pH wyższych niż 10,4.
Historia
Enterobaktyna została odkryta przez grupy Gibsona i Neilandsa w 1970 roku. Te wstępne badania ustaliły strukturę i jej związek z kwasem 2,3-dihydroksybenzoesowym.