Karboksyloesteraza
| identyfikatory | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| karboksyloesterazy | |||||||||
| nr WE | 3.1.1.1 | ||||||||
| nr CAS | 9016-18-6 | ||||||||
| Bazy danych | |||||||||
| IntEnz | Widok IntEnz | ||||||||
| BRENDA | Wpis BRENDY | ||||||||
| ExPASy | Widok NiceZyme | ||||||||
| KEGG | Wpis KEGG | ||||||||
| MetaCyc | szlak metaboliczny | ||||||||
| PRYM | profil | ||||||||
| Struktury PDB | RCSB PDB PDBe PDB suma | ||||||||
| Ontologia genów | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
Enzym karboksyloesteraza (lub hydrolaza estru karboksylowego , EC 3.1.1.1; nazwa systematyczna hydrolaza estru karboksylowego ) katalizuje reakcje następującej postaci:
- ester karboksylowy + alkohol + karboksylan H 2 O
Większość enzymów z tej grupy to hydrolazy serynowe należące do nadrodziny białek z fałdem α/β hydrolazy . Niektóre wyjątki obejmują esterazę o β-laktamazy ().
Karboksyloesterazy są szeroko rozpowszechnione w przyrodzie i są powszechne w wątrobie ssaków. Wiele z nich uczestniczy w I fazie metabolizmu ksenobiotyków , takich jak toksyny lub leki; powstałe karboksylany są następnie sprzęgane przez inne enzymy w celu zwiększenia rozpuszczalności i ostatecznie wydalane. Niezbędny wielonienasycony kwas tłuszczowy, kwas arachidonowy (AA C 20 H 32 O 2 ; 20: 4 , n-6 ), powstały w wyniku syntezy dietetycznego kwasu linolowego (LA: C 18 H 32 O 2 18:2, n-6) , pełni rolę ludzkiego inhibitora karboksyloesterazy.
Rodzina karboksyloesterazy ewolucyjnie spokrewnionych białek (te z wyraźną homologią sekwencji względem siebie) obejmuje szereg białek o różnych specyficznościach substratowych, takich jak acetylocholinoesterazy .
Przykłady
- acetylocholinoesteraza
- ali-esteraza,
- B-esteraza,
- esteraza maślanowa,
- esteraza butyrylowa,
- karboksyloesteraza 1
- karboksyloesteraza 2
- karboksyloesteraza 3
- esteraza A,
- esteraza B,
- esteraza D,
- metylobutyraza,
- esteraza metylomaślanowa,
- monobutyraza,
- esteraza prokainowa,
- esteraza propionylowa,
- esteraza triacetynowa,
- esteraza witaminy A i
- esteraza kokainowa
Ten ostatni enzym bierze również udział w biosyntezie alkaloidów .
Geny
Ludzkie geny kodujące enzymy karboksyloesterazy obejmują:
Ustalono zatwierdzoną nomenklaturę dla pięciu rodzin genów karboksyloesterazy ssaków.
Dalsza lektura
- Augusteyn RC, de Jersey J, Webb EC, Zerner B (1969). „O homologii peptydów w miejscu aktywnym karboksyloesterazy wątrobowej”. Biochim. Biofiza. Akta . 171 (1): 128–37. doi : 10.1016/0005-2744(69)90112-0 . PMID 4884138 .
- Barker DL, Jencks WP (1969). „Esteraza wątroby wieprzowej. Właściwości fizyczne”. Biochemia . 8 (10): 3879–89. doi : 10.1021/bi00838a001 . PMID 4981346 .
- Bertram J, Krisch K (1969). „Hydroliza octanu witaminy A przez niespecyficzne karboksyloesterazy z wątroby i nerek” . Eur. J. Biochem . 11 (1): 122–6. doi : 10.1111/j.1432-1033.1969.tb00748.x . PMID 5353595 .
- BURCH J (1954). „Oczyszczanie i właściwości esterazy z wątroby końskiej” . Biochem. J. _ 58 (3): 415–26. doi : 10.1042/bj0580415 . PMC 1269916 . PMID 13208632 .
- Horgan DJ, Stoops JK, Webb EC, Zerner B (1969). „Karboksyloesterazy (EC 3.1.1). Oczyszczanie na dużą skalę karboksyloesterazy z wątroby wieprzowej”. Biochemia . 8 (5): 2000–6. doi : 10.1021/bi00833a033 . PMID 5785220 .
- Malhotra OP, Philip G (1966). „Specyficzność koziej esterazy jelitowej”. Biochem. Z. _ 346 : 386–402.
- Mentleina R, Schumann M, Heymann E (1984). „Porównawcza charakterystyka chemiczna i immunologiczna pięciu enzymów lipolitycznych (karboksyloesterazy) z mikrosomów wątroby szczura”. Łuk. Biochem. Biofiza . 234 (2): 612–21. doi : 10.1016/0003-9861(84)90311-4 . PMID 6208846 .
- Runnegar MT, Scott K, Webb WE, Zerner B (1969). „Karboksyloesterazy (EC 3.1.1). Oczyszczanie i miareczkowanie karboksyloesterazy z wątroby wołowej”. Biochemia . 8 (5): 2013–8. doi : 10.1021/bi00833a035 . PMID 5785222 .
