Oksydaza cholinowa

Oksydaza cholinowa
4mjw.jpg
Dimer oksydazy cholinowej,
identyfikatory Arthrobacter globiformis
nr WE 1.1.3.17
nr CAS 9028-67-5
Bazy danych
IntEnz Widok IntEnz
BRENDA Wpis BRENDY
ExPASy Widok NiceZyme
KEGG Wpis KEGG
MetaCyc szlak metaboliczny
PRYM profil
Struktury PDB RCSB PDB PDBe PDB suma
Szukaj
PKW artykuły
PubMed artykuły
NCBI białka

W enzymologii oksydaza cholinowa ( EC 1.1.3.17 ) jest enzymem , który katalizuje reakcję chemiczną

cholina + O 2 aldehyd betainy + H 2 O 2

Zatem dwoma substratami tego enzymu są cholina i O 2 , podczas gdy jego dwoma produktami aldehyd betainowy i H 2 O 2 .

Enzym ten należy do rodziny oksydoreduktaz , w szczególności działających na grupę CH-OH dawcy z tlenem jako akceptorem. Systematyczna nazwa tej klasy enzymów to cholina:tlen 1-oksydoreduktaza . Enzym ten bierze udział w glicyny , seryny i treoniny . Zatrudnia jednego kofaktora , FAD .

  •   Ikuta S, Imamura S, Misaki H, Horiuti Y (grudzień 1977). „Oczyszczanie i charakterystyka oksydazy choliny z Arthrobacter globiformis”. J. Biochem . Tokio. 82 (6): 1741–9. doi : 10.1093/oxfordjournals.jbchem.a131872 . PMID 599154 ​​.
  •    Rozwadowski KL, Khachatourians GG, Selvaraj G (1991). „Oksydaza cholinowa, enzym kataboliczny w Arthrobacter pascens, ułatwia adaptację do stresu osmotycznego w Escherichia coli” . J. Bacteriol . 173 (2): 472–8. doi : 10.1128/jb.173.2.472-478.1991 . PMC 207035 . PMID 1987142 .
  •   Rand T, Halkier T, Hansen OC (2003). „Charakterystyka strukturalna i mapowanie kowalencyjnie połączonego kofaktora FAD w oksydazie cholinowej z Arthrobacter globiformis”. Biochemia . 42 (23): 7188–94. doi : 10.1021/bi0274266 . PMID 12795615 .
  •   Gadda G, Powell NL, Menon P (2004). „Główna grupa trimetyloamoniowa choliny jest głównym wyznacznikiem wiązania substratu i specyficzności oksydazy cholinowej”. Łuk. Biochem. Biofiza . 430 (2): 264–73. doi : 10.1016/j.abb.2004.07.011 . PMID 15369826 .
  •   Wentylator F, Gadda G (2005). „O mechanizmie katalitycznym oksydazy cholinowej”. J. Am. chemia soc . 127 (7): 2067–74. doi : 10.1021/ja044541q . PMID 15713082 .
  •   Takabe T.; Tanaka, Y; Aoki, K; Hibino, T; Jikuya, H.; Takano, J; Takabe, T; Takabe, T (2003). „Izolacja i charakterystyka funkcjonalna N-metylotransferaz, które katalizują syntezę betainy z glicyny w organizmach fotosyntetyzujących halotolerancję Aphanothece halophytica” . J. Biol. chemia . 278 (7): 4932–42. doi : 10.1074/jbc.M210970200 . PMID 12466265 .