sarkomer

Sarkomer
Sarcomere.gif
Obraz sarkomeru
Szczegóły
Część Mięsień poprzecznie prążkowany
Identyfikatory
łacina sarkomerum
Siatka D012518
TH H2.00.05.0.00008
FMA 67895
Anatomiczne warunki mikroanatomii

Sarkomer (gr. σάρξ sarx „mięso”, μέρος meros „ część”) to najmniejsza jednostka funkcjonalna tkanki mięśni poprzecznie prążkowanych . Jest to powtarzająca się jednostka między dwiema liniami Z. Mięśnie szkieletowe składają się z rurkowatych komórek mięśniowych (zwanych włóknami mięśniowymi lub włóknami mięśniowymi), które powstają podczas embrionalnej miogenezy . Włókna mięśniowe zawierają liczne rurkowate miofibryle . Miofibryle składają się z powtarzających się odcinków sarkomerów, które widoczne są pod mikroskopem jako naprzemienne ciemne i jasne pasma. Sarkomery składają się z długich, włóknistych białek w postaci włókien, które przesuwają się obok siebie, gdy mięsień kurczy się lub rozluźnia. The costamere to inny składnik, który łączy sarkomer z sarcolemmą .

Dwa z ważnych białek to miozyna , która tworzy grube włókno i aktyna , która tworzy cienkie włókno. Miozyna ma długi, włóknisty ogon i kulistą główkę, która wiąże się z aktyną. Głowa miozyny wiąże się również z ATP , który jest źródłem energii dla ruchu mięśni. Miozyna może wiązać się z aktyną tylko wtedy, gdy miejsca wiązania na aktynie są odsłonięte przez jony wapnia.

Cząsteczki aktyny są związane z linią Z, która tworzy granice sarkomeru. Inne prążki pojawiają się, gdy sarkomer jest rozluźniony.

Miofibryle komórek mięśni gładkich nie są ułożone w sarkomery.

Zespoły

Skurcz mięśni oparty na teorii włókien ślizgowych

Sarkomery nadają mięśniom szkieletowym i sercowym prążkowany wygląd , który po raz pierwszy opisał Van Leeuwenhoek .

  • Sarkomer definiuje się jako odcinek między dwiema sąsiednimi liniami Z (lub dyskami Z). Na mikrografiach elektronowych mięśni poprzecznie prążkowanych linia Z (od niemieckiego „zwischen” oznaczającego pomiędzy ) pojawia się pomiędzy pasmami I jako ciemna linia, która zakotwicza miofilamenty aktyny .
  • Wokół linii Z znajduje się obszar pasma I (dla izotropii ). Pasmo I to strefa cienkich włókien, na którą nie nakładają się grube włókna (miozyna).
  • Po paśmie I znajduje się pasmo A (dla anizotropii ). Nazwane ze względu na ich właściwości pod mikroskopem w świetle spolaryzowanym . Pasmo A zawiera całą długość pojedynczego grubego włókna. Pasmo anizotropowe zawiera zarówno grube, jak i cienkie włókna .
  • W paśmie A znajduje się jaśniejszy region zwany strefą H (od niemieckiego „heller”, jaśniejszy ). Nazwany ze względu na ich jaśniejszy wygląd pod mikroskopem polaryzacyjnym. Pasmo H to strefa grubych włókien, która nie ma aktyny.
  • W strefie H znajduje się cienka linia M (z niemieckiego „mittel” oznaczająca środek ), pojawia się w środku sarkomeru utworzonego z krzyżowo połączonych elementów cytoszkieletu.
Struktura sarkomeru serca

Zależności między białkami a regionami sarkomeru są następujące:

  • aktynowe , cienkie włókna, są głównym składnikiem pasma I i rozciągają się do pasma A.
  • miozyny , grube włókna, są dwubiegunowe i rozciągają się w całym paśmie A. Są usieciowane w środku pasmem M.
  • Gigantyczna białkowa tityna (connectina) rozciąga się od linii Z sarkomeru, gdzie wiąże się z układem grubych włókien (miozyny), do pasma M, gdzie uważa się, że oddziałuje z grubymi włóknami. Tytyna (i jej izoformy splicingowe) jest największym pojedynczym wysoce elastycznym białkiem występującym w przyrodzie. Zapewnia miejsca wiązania dla wielu białek i uważa się, że odgrywa ważną rolę jako linijka sarkomeru i jako plan składania sarkomeru.
  • , że inne gigantyczne białko, nebulina , rozciąga się wzdłuż cienkich włókien i całego pasma I. Uważa się, że podobnie jak tytyna działa jako linijka molekularna przy składaniu cienkich włókien.
  • Kilka białek ważnych dla stabilności struktury sarkomeru znajduje się w linii Z, jak również w prążku M sarkomeru.
  • Filamenty aktynowe i cząsteczki tytyny są usieciowane w dysku Z poprzez białko alfa-aktyniny linii Z.
  • Białka pasma M, miomezyna , jak również białko C, sieciują system włókien grubych (miozyny) i część pasma M tytyny (włókna elastyczne).
  • Linia M wiąże również kinazę kreatynową, która ułatwia reakcję ADP i fosfokreatyny w ATP i kreatynę.
  • Interakcja między filamentami aktynowymi i miozynowymi w paśmie A sarkomeru jest odpowiedzialna za skurcz mięśnia (w oparciu o model przesuwającego się włókna ).

Skurcz

Główny artykuł: Skurcz mięśni

Białko tropomiozyna pokrywa miejsca wiązania miozyny w cząsteczkach aktyny w komórce mięśniowej. Aby komórka mięśniowa mogła się skurczyć, tropomiozyna musi zostać przesunięta, aby odsłonić miejsca wiązania na aktynie. Jony wapnia wiążą się z troponiny C (które są rozproszone w białku tropomiozyny) i zmieniają strukturę tropomiozyny, zmuszając ją do ujawnienia miejsca wiązania mostka krzyżowego na aktynie.

Stężenie wapnia w komórkach mięśniowych jest kontrolowane przez retikulum sarkoplazmatyczne , unikalną formę retikulum endoplazmatycznego w sarkoplazmie .

Komórki mięśniowe są stymulowane, gdy neuron ruchowy uwalnia neuroprzekaźnik acetylocholinę , która przemieszcza się przez połączenie nerwowo-mięśniowe (synapsę między końcowym przyciskiem neuronu a komórką mięśniową). Acetylocholina wiąże się z postsynaptycznym nikotynowym receptorem acetylocholiny . Zmiana konformacji receptora umożliwia napływ sodu i inicjację postsynaptycznego potencjału czynnościowego . Potencjał czynnościowy przemieszcza się następnie wzdłuż kanalików T (kanaliki poprzeczne) aż do retikulum sarkoplazmatycznego. Tutaj zdepolaryzowana membrana aktywuje bramkowane napięciem kanały wapniowe typu L , obecne w błonie plazmatycznej. Kanały wapniowe typu L są w ścisłym związku z receptorami rianodyny obecnymi w retikulum sarkoplazmatycznym. Wewnętrzny przepływ wapnia z kanałów wapniowych typu L aktywuje receptory rianodyny w celu uwolnienia jonów wapnia z retikulum sarkoplazmatycznego. Mechanizm ten nazywany jest uwalnianiem wapnia wywołanym wapniem (CICR). Nie wiadomo, czy fizyczne otwarcie kanałów wapniowych typu L lub obecność wapnia powoduje otwarcie receptorów rianodyny. Odpływ wapnia umożliwia główkom miozyny dostęp do miejsc wiązania mostków aktynowych, umożliwiając skurcz mięśni.

Skurcz mięśni kończy się, gdy jony wapnia są pompowane z powrotem do retikulum sarkoplazmatycznego, umożliwiając rozluźnienie aparatu kurczliwego, a tym samym komórki mięśniowej.

Podczas skurczu mięśni prążki A nie zmieniają swojej długości (1,85 mikrometra w mięśniach szkieletowych ssaków), podczas gdy prążki I i strefa H skracają się. Powoduje to, że linie Z zbliżają się do siebie.

Odpoczynek

W spoczynku główka miozyny jest związana z cząsteczką ATP w konfiguracji niskoenergetycznej i nie ma dostępu do miejsc wiązania mostków krzyżowych na aktynie. Jednak głowa miozyny może hydrolizować ATP do difosforanu adenozyny (ADP) i nieorganicznego jonu fosforanowego. Część energii uwolnionej w tej reakcji zmienia kształt główki miozyny i nadaje jej konfigurację wysokoenergetyczną. W procesie wiązania się z aktyną głowa miozyny uwalnia ADP i nieorganiczny jon fosforanowy, zmieniając swoją konfigurację z powrotem na niskoenergetyczną. Miozyna pozostaje przyczepiona do aktyny w stanie znanym jako sztywność , dopóki nowy ATP nie zwiąże głowy miozyny. To wiązanie ATP z miozyną uwalnia aktynę przez dysocjację mostkową. Miozyna związana z ATP jest gotowa do kolejnego cyklu, rozpoczynającego się hydrolizą ATP.

Pasmo A jest widoczne jako ciemne poprzeczne linie na włóknach mięśniowych; pasmo I jest widoczne jako lekko barwiące linie poprzeczne, a linia Z jest widoczna jako ciemne linie oddzielające sarkomery na poziomie mikroskopu świetlnego.

Składowanie

Większość komórek mięśniowych może przechowywać ATP w ilości wystarczającej tylko na niewielką liczbę skurczów mięśni. Podczas gdy komórki mięśniowe również magazynują glikogen , większość energii potrzebnej do skurczu pochodzi z fosfagenów . Jeden taki fosfagen, fosforan kreatyny , jest używany do dostarczania ADP z grupą fosforanową do syntezy ATP u kręgowców .

Struktura porównawcza

Struktura sarkomeru wpływa na jego funkcję na kilka sposobów. Nakładanie się aktyny i miozyny powoduje powstanie krzywej długość-napięcie , która pokazuje, w jaki sposób siła sarkomeru wydajność zmniejsza się, jeśli mięsień jest rozciągnięty, tak że mniej mostków poprzecznych może utworzyć się lub ścisnąć, aż włókna aktynowe będą ze sobą kolidować. Długość włókien aktynowych i miozynowych (razem jako długość sarkomeru) wpływa na siłę i prędkość – dłuższe sarkomery mają więcej mostków poprzecznych, a tym samym większą siłę, ale mają mniejszy zakres skracania. Kręgowce wykazują bardzo ograniczony zakres długości sarkomerów, z mniej więcej taką samą optymalną długością (długość przy maksymalnym napięciu długości) we wszystkich mięśniach osobnika, jak również między gatunkami. Stawonogi wykazują jednak ogromne zróżnicowanie (ponad siedmiokrotne) długości sarkomerów, zarówno między gatunkami, jak i między mięśniami u jednego osobnika. Przyczyny braku znacznej zmienności sarkomerów u kręgowców nie są do końca poznane. [ potrzebne źródło ]

Linki zewnętrzne

Pobrano z „ https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Sarcomere&oldid=1111525345 ”