miofilament
| Miofilament | |
|---|---|
| Szczegóły | |
 miofilamentu
| |
| Część | miofibryle |
| Identyfikatory | |
| łacina | miofilamentum |
| TH | H2.00.05.0.00006 |
| FMA | 67897 |
| Anatomiczne warunki mikroanatomii | |
Miofilamenty to trzy włókna białkowe miofibryli w komórkach mięśniowych . Głównymi białkami są miozyna , aktyna i tytyna . Miozyna i aktyna są białkami kurczliwymi , a tytyna jest białkiem elastycznym. Miofilamenty działają razem w skurczu mięśni , a według wielkości są grube z większością miozyny, cienkie z większością aktyny i bardzo cienkie z większością tytyny.
Rodzaje tkanki mięśniowej to prążkowane mięśnie szkieletowe i mięsień sercowy , skośnie prążkowane mięśnie (występujące u niektórych bezkręgowców ) i nieprążkowane mięśnie gładkie . Różne układy miofilamentów tworzą różne mięśnie. Mięsień poprzecznie prążkowany ma poprzeczne pasma włókien. W mięśniu prążkowanym ukośnie włókna są ułożone schodkowo. Mięsień gładki ma nieregularne ułożenie włókien.
Struktura
Istnieją trzy różne rodzaje miofilamentów: grube, cienkie i elastyczne włókna.
- Grube włókna składają się głównie z rodzaju miozyny , białka motorycznego – miozyny II . Każde grube włókno ma średnicę około 15 nm i składa się z kilkuset cząsteczek miozyny. Cząsteczka miozyny ma kształt kija golfowego, z ogonem utworzonym z dwóch splecionych łańcuchów i podwójną kulistą główką wystającą z niego pod kątem. Połowa główek miozyny pochyla się w lewo, a połowa w prawo, tworząc obszar pośrodku włókna, znany jako region M lub naga strefa .
- Cienkie włókna mają średnicę 7 nm i składają się głównie z białka aktyny , w szczególności nitkowatej F-aktyny . Każda nić F-aktyny składa się z ciągu podjednostek zwanych globularną G-aktyną . Każda G-aktyna ma miejsce aktywne, które może wiązać się z głową cząsteczki miozyny. Każde cienkie włókno ma również około 40 do 60 cząsteczek tropomiozyny , białka, które blokuje miejsca aktywne cienkich włókien, gdy mięsień jest rozluźniony. Każda cząsteczka tropomiozyny ma mniejsze białko wiążące wapń zwane troponiną związany z tym. Wszystkie cienkie włókna są przymocowane do linii Z.
- Elastyczne włókna o średnicy 1 nm zbudowane są z tityny , dużego sprężystego białka. Przechodzą przez rdzeń każdego grubego włókna i zakotwiczają go w linii Z, punkcie końcowym sarkomeru . [ Potrzebne źródło ] Tytyna stabilizuje również grube włókno, jednocześnie centrując je pomiędzy cienkimi włóknami. Pomaga również zapobiegać nadmiernemu rozciąganiu grubego włókna, cofając się jak sprężyna, gdy mięsień jest rozciągany.
Funkcjonować
Kompleks białkowy składający się z aktyny i miozyny, białek kurczliwych, jest czasami określany jako aktomiozyna . W prążkowanym mięśniu szkieletowym i mięśniu sercowym włókna aktyny i miozyny mają określoną i stałą długość rzędu kilku mikrometrów, znacznie mniejszą niż długość wydłużonej komórki mięśniowej ( do kilku centymetrów w niektórych komórkach mięśni szkieletowych ). Skurczowy charakter tego kompleksu białkowego opiera się na strukturze grubych i cienkich włókien. Grube włókno, miozyna , ma strukturę dwugłową, z głowami umieszczonymi na przeciwległych końcach cząsteczki. Podczas skurczu mięśni główki włókien miozyny przyczepiają się do przeciwnie zorientowanych cienkich włókien, aktyny , i przyciągają je do siebie. Działanie przyczepu miozyny i ruchu aktyny powoduje skrócenie sarkomeru. Skurcz mięśni polega na jednoczesnym skróceniu wielu sarkomerów.
Skurcz włókien mięśniowych
Zakończenie aksonu neuronu ruchowego uwalnia neuroprzekaźnik , acetylocholinę , która dyfunduje przez szczelinę synaptyczną i wiąże się z błoną włókna mięśniowego . To depolaryzuje błonę włókien mięśniowych, a impuls przemieszcza się do retikulum sarkoplazmatycznego mięśnia przez kanaliki poprzeczne . Jony wapnia są następnie uwalniane z retikulum sarkoplazmatycznego do sarkoplazmy , a następnie wiążą się z troponiną . Troponina i związana z nią tropomiozyna ulegają zmianie konformacyjnej po związaniu wapnia i eksponują miejsca wiązania miozyny na aktynie , cienkim włóknie. Filamenty aktyny i miozyny tworzą następnie wiązania. Po związaniu miozyna przyciąga włókna aktynowe do siebie lub do wewnątrz. W ten sposób dochodzi do skurczu mięśni, a sarkomer skraca się w miarę tego procesu.
Relaksacja włókien mięśniowych
Enzym acetylocholinoesteraza rozkłada acetylocholinę, co zatrzymuje stymulację włókien mięśniowych . Transport aktywny przenosi jony wapnia z powrotem do retikulum sarkoplazmatycznego włókna mięśniowego. ATP powoduje zerwanie wiązania pomiędzy filamentami aktyny i miozyny. Troponina i tropomiozyna powracają do swojej pierwotnej konformacji i tym samym blokują miejsca wiązania na filamencie aktynowym. Włókno mięśniowe rozluźnia się, a cały sarkomer wydłuża się. Włókno mięśniowe jest teraz przygotowane do następnego skurczu.
Reakcja na ćwiczenia
Zmiany zachodzące w miofilamencie w odpowiedzi na wysiłek fizyczny od dawna są przedmiotem zainteresowania fizjologów wysiłku fizycznego i sportowców, którzy polegają na swoich badaniach w zakresie najbardziej zaawansowanych technik treningowych. Sportowcy biorący udział w różnych imprezach sportowych są szczególnie zainteresowani tym, jaki typ protokołu treningowego doprowadzi do wygenerowania maksymalnej siły z mięśnia lub grupy mięśni, dlatego wiele uwagi poświęcono zmianom w miofilamencie podczas napadów przewlekłych i ostrych form ćwiczenia.
Podczas gdy dokładny mechanizm zmian miofilamentu w odpowiedzi na ćwiczenia jest nadal badany u ssaków, kilka interesujących wskazówek ujawniono u koni wyścigowych pełnej krwi angielskiej . Naukowcy badali obecność mRNA w mięśniach szkieletowych koni w trzech różnych momentach; bezpośrednio przed treningiem, bezpośrednio po treningu i cztery godziny po treningu. Zgłosili statystycznie istotne różnice w mRNA dla genów specyficznych dla produkcji aktyny . Badanie to dostarcza dowodów na mechanizmy zarówno natychmiastowej, jak i opóźnionej odpowiedzi miofilamentów na ćwiczenia na poziomie molekularnym.
Niedawno badano zmiany białek miofilamentu u ludzi w odpowiedzi na trening oporowy. Ponownie, badacze nie mają całkowitej jasności co do molekularnych mechanizmów zmian, a zmiana składu włókien w miofilamencie może nie być odpowiedzią, którą wielu sportowców od dawna zakładało. W badaniu tym przyjrzano się specyficznemu napięciu mięśniowemu mięśnia czworogłowego uda i mięśnia obszernego bocznego czterdziestu dwóch młodych mężczyzn. Naukowcy donoszą o 17% wzroście właściwego napięcia mięśniowego po okresie treningu oporowego, pomimo spadku obecności MyHC, łańcucha ciężkiego miozyny. W badaniu tym stwierdzono, że nie ma wyraźnego związku między składem typu włókien a napięciem mięśni in vivo, ani też nie było dowodów na upakowanie miofilamentu w trenowanych mięśniach.
Badania
Innymi obiecującymi obszarami badań, które mogą rzucić światło na dokładny molekularny charakter indukowanej wysiłkiem fizycznym przebudowy białek w mięśniach, mogą być badania pokrewnych białek zaangażowanych w architekturę komórki, takich jak desmina i dystrofina . Uważa się, że białka te zapewniają komórkowe rusztowanie niezbędne do kurczenia się kompleksu aktyna-miozyna. Badania nad desminą wykazały, że jej obecność znacznie wzrosła w grupie testowej poddanej treningowi oporowemu, podczas gdy nie było dowodów na wzrost desminy podczas treningu wytrzymałościowego. Według tego badania nie było wykrywalnego wzrostu dystrofiny podczas treningu oporowego lub wytrzymałościowego. Możliwe, że zmiany miofilamentu wywołane wysiłkiem obejmują więcej niż białka kurczliwe, aktynę i miozynę.
Podczas gdy badania nad przebudową włókien mięśniowych trwają, istnieją ogólnie przyjęte fakty dotyczące miofilamentu z American College of Sports Medicine. [ potrzebne źródło ] Uważa się, że wzrost siły mięśniowej jest spowodowany wzrostem rozmiaru włókien mięśniowych, a nie wzrostem liczby włókien mięśniowych i miofilamentów. Istnieją jednak dowody na to, że zwierzęce komórki satelitarne różnicują się w nowe włókna mięśniowe, a nie tylko pełnią funkcję podporową dla komórek mięśniowych.
Osłabiona funkcja skurczowa mięśni szkieletowych jest również związana ze stanem miofibryli. Ostatnie badania sugerują, że te stany są związane ze zmienioną wydajnością pojedynczego włókna z powodu zmniejszonej ekspresji białek miofilamentowych i / lub zmian w interakcjach krzyżowych mostków miozyny i aktyny. Ponadto adaptacje na poziomie komórkowym i miofilamentowym są związane ze zmniejszoną wydajnością całych mięśni i całego ciała.
- Mięsień :: Różnorodność mięśni — encyklopedia internetowa Britannica”. Encyklopedia - Encyklopedia internetowa Britannica.
- Saladyn, Kenneth S. „Miofilamenty”. Anatomia i fizjologia: jedność formy i funkcji . wyd. 5. Nowy Jork: McGraw-Hill, 2010. 406–07. Wydrukować.