Ankiryna-3

ANK3
Dostępne konstrukcje WPB Wyszukiwanie ortologów: Lista kodów identyfikacyjnych PDB
Identyfikatory
	, ANKYRIN-G, MRT37, ankyrin 3, węzeł Ranviera (ankyrin G), ankyrin 3
Identyfikatory zewnętrzne
Lokalizacja genu ( człowiek ) Chr. Zespół Początek Koniec
Lokalizacja genu ( mysz ) Chr. Zespół Początek Koniec
Wzór ekspresji RNA Błagam Człowiek Mysz (ortolog) BioGPS nie dotyczy
Ontologia genów Funkcja molekularna Komponent komórkowy Proces biologiczny Źródła: Amigo / QuickGO
Ortologi Gatunek Człowiek Mysz Entrez Ensembl UniProt RefSeq (mRNA) RefSeq (białko) Lokalizacja (UCSC) PubMed search
Wikidane
Wyświetl/edytuj człowieka Wyświetl/edytuj mysz

Ankiryna-3 (ANK-3), znana również jako ankiryna-G , jest białkiem z rodziny ankiryn , które u ludzi jest kodowane przez gen ANK3 .

Funkcjonować

Białko kodowane przez ten gen, ankiryna-3, jest immunologicznie odrębnym produktem genowym od ankiryn ANK1 i ANK2 i zostało pierwotnie znalezione w początkowym segmencie aksonów i węzłach Ranviera neuronów w ośrodkowym i obwodowym układzie nerwowym. Alternatywnie składane warianty mogą ulegać ekspresji w innych tkankach. Chociaż dla tego genu znaleziono wiele wariantów transkryptu kodujących kilka różnych izoform, scharakteryzowano pełną długość natury tylko dwóch.

W układzie nerwowym ankiryna-G jest specyficznie zlokalizowana w złączu nerwowo-mięśniowym , początkowym segmencie aksonu i węzłach Ranviera . W węzłach Ranviera, w których potencjały czynnościowe są aktywnie propagowane, od dawna uważa się, że ankiryna-G jest pośrednim partnerem wiążącym neurofascynę i kanały sodowe bramkowane napięciem . Genetyczna delecja ankiryny-G z wielu typów neuronów wykazała, że ​​ankiryna-G jest wymagana do normalnego grupowania kanałów sodowych bramkowanych napięciem na wzgórku aksonu i do odpalania potencjału czynnościowego .

Powiązanie choroby

Białko ANK3 wiąże się z sercowym kanałem sodowym Na _v 1.5 ( SCN5A ). Oba białka ulegają silnej ekspresji na interkalowanym krążku międzykomorowym i błonach kanalików T w kardiomiocytach . Mutacja w białku Na _v 1.5 blokuje interakcję z wiązaniem ANK3, a tym samym zaburza powierzchniową ekspresję Na _v 1.5 w kardiomiocytach, co prowadzi do zespołu Brugadów , rodzaju zaburzeń rytmu serca .

Inne mutacje w genie ANK3 mogą być zaangażowane w chorobę afektywną dwubiegunową i niepełnosprawność intelektualną .

Rodzina Ankyrinów

Białko kodowane przez gen ANK3 należy do rodziny białek ankirynowych , które łączą integralne białka błonowe z leżącym u ich podstaw cytoszkieletem spektryna - aktyna . Ankiryny odgrywają kluczową rolę w czynnościach, takich jak ruchliwość komórek, aktywacja, proliferacja, kontakt i utrzymanie wyspecjalizowanych domen błonowych. Większość ankiryn składa się zazwyczaj z trzech domen strukturalnych: domeny na końcu aminowym zawierającej wiele powtórzeń ankiryny; region centralny z wysoce konserwatywną domeną wiążącą spektrynę; oraz domena regulatorowa na końcu karboksylowym, która jest najmniej konserwowana i podlega zmianom.

Dalsza lektura

•   Lopez C, Métral S, Eladari D i in. (2005). „Transporter amonowy RhBG: wymaganie sygnału opartego na tyrozynie i ankiryny-G do kierowania na podstawno-boczne i zakotwiczenia błony w spolaryzowanych komórkach nabłonka nerki” . J. Biol. chemia . 280 (9): 8221–8. doi : 10.1074/jbc.M413351200 . PMID 15611082 .
•   Kizhatil K, Yoon W, Mohler PJ i in. (2007). „Ankiryna-G i beta2-spektryna współpracują w biogenezie błony bocznej ludzkich komórek nabłonka oskrzeli” . J. Biol. chemia . 282 (3): 2029–37. doi : 10.1074/jbc.M608921200 . PMID 17074766 .
•   Weimer JM, Chattopadhyay S, Custer AW, Pearce DA (2005). „Podniesienie Hook1 w modelu choroby Battena nie wpływa na nową interakcję między Ankyrin G i Hook1”. Biochem. Biofiza. Rez. Komuna . 330 (4): 1176–81. doi : 10.1016/j.bbrc.2005.03.103 . PMID 15823567 .
•   Shirahata E, Iwasaki H, Takagi M i in. (2006). „Ankyrin-G reguluje bramkowanie inaktywacji neuronalnego kanału sodowego, Nav1.6”. J. Neurofizjol . 96 (3): 1347–57. doi : 10.1152/jn.01264.2005 . PMID 16775201 .
•    Schulze TG, Detera-Wadleigh SD, Akula N i in. (2009). „Dwa warianty Ankyrin 3 (ANK3) są niezależnymi genetycznymi czynnikami ryzyka choroby afektywnej dwubiegunowej” . Mol. Psychiatria . 14 (5): 487–91. doi : 10.1038/mp.2008.134 . PMC 2793269 . PMID 19088739 .
•    Morgan AR, Turic D, Jehu L i in. (2007). „Badania asocjacyjne 23 pozycyjnych / funkcjonalnych genów kandydujących na chromosomie 10 w chorobie Alzheimera o późnym początku”. Jestem. J. Med. Genet. B Neuropsychiatr. Genet . 144B (6): 762–70. doi : 10.1002/ajmg.b.30509 . PMID 17373700 . S2CID 26081707 .
•    Morgan AR, Hamilton G, Turic D i in. (2008). „Analiza asocjacji 528 wewnątrzgenowych SNP w regionie chromosomu 10 powiązanym z chorobą Alzheimera o późnym początku”. Jestem. J. Med. Genet. B Neuropsychiatr. Genet . 147B (6): 727–31. doi : 10.1002/ajmg.b.30670 . PMID 18163421 . S2CID 13916214 .
•    Grupa A, Li Y, Rowland C i in. (2006). „Skanowanie chromosomu 10 identyfikuje nowe locus wykazujące silne powiązanie z chorobą Alzheimera o późnym początku” . Jestem. J. Hum. Genet . 78 (1): 78–88. doi : 10.1086/498851 . PMC 1380225 . PMID 16385451 .
•    Stabach PR, Devarajan P, Stankewich MC i in. (2008). „Ankiryna ułatwia wewnątrzkomórkowy transport α1-Na + -K + -ATPazy w komórkach spolaryzowanych” . Jestem. J. Physiol., Cell Physiol . 295 (5): C1202–14. doi : 10.1152/ajpcell.00273.2008 . PMC 2584975 . PMID 18768923 .
•    Sohet F, Colin Y, Genetet S i in. (2008). „Fosforylacja i wiązanie ankiryny-G domeny C-końcowej regulują kierowanie i funkcję transportera amonu RhBG” . J. Biol. chemia . 283 (39): 26557–67. doi : 10.1074/jbc.M803120200 . PMC 3258915 . PMID 18635543 .
•   Ignatiuk A, Quickfall JP, Hawrysh AD i in. (2006). „Mniejsze izoformy ankiryny 3 wiążą się z podjednostką p85 3'-kinazy fosfatydyloinozytolu i wzmacniają regulację w dół receptora czynnika wzrostu pochodzenia płytkowego” . J. Biol. chemia . 281 (9): 5956–64. doi : 10.1074/jbc.M510032200 . PMID 16377635 .
•    Colland F, Jacq X, Trouplin V i in. (2004). „Funkcjonalne mapowanie proteomiki ludzkiego szlaku sygnałowego” . Genom Res . 14 (7): 1324–32. doi : 10.1101/gr.2334104 . PMC 442148 . PMID 15231748 .
•    Glinsky GV, Berezovska O, Glinskii AB (2005). „Analiza mikromacierzy identyfikuje sygnaturę śmierci z powodu raka, przewidującą niepowodzenie terapii u pacjentów z wieloma typami raka” . J. Clin. Zainwestuj . 115 (6): 1503–21. doi : 10.1172/JCI23412 . PMC 1136989 . PMID 15931389 .
•   McEwen DP, Meadows LS, Chen C i in. (2004). „Modulacja prądów Nav1.2 i gęstości powierzchni komórki za pośrednictwem podjednostki kanału sodowego beta1 zależy od interakcji z kontaktyną i ankyryną” . J. Biol. chemia . 279 (16): 16044–9. doi : 10.1074/jbc.M400856200 . PMID 14761957 .
•   Ota T, Suzuki Y, Nishikawa T i in. (2004). „Kompletne sekwencjonowanie i charakterystyka 21 243 pełnej długości ludzkich cDNA” . Nat. Genet . 36 (1): 40–5. doi : 10.1038/ng1285 . PMID 14702039 .
•   Wang J, Robinson JF, O'Neil CH i in. (2006). „Nadekspresja ankiryny G w fibroblastach zespołu progerii Hutchinsona-Gilforda zidentyfikowana poprzez biologiczne filtrowanie profili ekspresji” . J. Hum. Genet . 51 (11): 934–42. doi : 10.1007/s10038-006-0042-0 . PMID 17033732 .
•   Kizhatil K, Davis JQ, Davis L i in. (2007). „Ankyrin-G jest partnerem molekularnym E-kadheryny w komórkach nabłonka i wczesnych zarodkach” . J. Biol. chemia . 282 (36): 26552–61. doi : 10.1074/jbc.M703158200 . PMID 17620337 .
•   Kizhatil K, Bennett V (2004). „Biogeneza błony bocznej w ludzkich komórkach nabłonka oskrzeli wymaga 190-kDa ankiryny-G” . J. Biol. chemia . 279 (16): 16706–14. doi : 10.1074/jbc.M314296200 . PMID 14757759 .

Linki zewnętrzne

• ANK3 + białko, + człowiek w US National Library of Medicine Medical Subject Headings (MeSH)
• Lokalizacja ludzkiego genomu ANK3 i strona szczegółów genu ANK3 w przeglądarce genomu UCSC .

Ten artykuł zawiera tekst z Narodowej Biblioteki Medycznej Stanów Zjednoczonych , która jest własnością publiczną .