Ankyrin
ANK1, erytrocytar | |||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
Identyfikatory | |||||||
Symbol | ANK1 | ||||||
Alt. symbolika | AnkyrinR, Band2.1 | ||||||
gen NCBI | 286 | ||||||
HGNC | 492 | ||||||
OMIM | 182900 | ||||||
WPB | 1N11 | ||||||
RefSeq | NM_000037 | ||||||
UniProt | P16157 | ||||||
Inne dane | |||||||
Umiejscowienie | Chr. 8 p21.1-11.2 | ||||||
|
Identyfikatory | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
powtórzeń Ankiryny | |||||||||
Symbol | Anka | ||||||||
Pfam | PF00023 | ||||||||
InterPro | IPR002110 | ||||||||
MĄDRY | SM00248 | ||||||||
PROZYTA | PDOC50088 | ||||||||
SCOP2 | 1awc / ZAKRES / SUPFAM | ||||||||
|
ANK2, | |||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
identyfikatory neuronalne | |||||||
Symbol | ANK2 | ||||||
Alt. symbolika | Ankyrin B | ||||||
gen NCBI | 287 | ||||||
HGNC | 493 | ||||||
OMIM | 106410 | ||||||
RefSeq | NM_001148 | ||||||
UniProt | Q01484 | ||||||
Inne dane | |||||||
Umiejscowienie | Chr. 4 q25-q27 | ||||||
|
ANK3, węzeł | |||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
identyfikatorów Ranviera | |||||||
Symbol | ANK3 | ||||||
Alt. symbolika | AnkyrinG | ||||||
gen NCBI | 288 | ||||||
HGNC | 494 | ||||||
OMIM | 600465 | ||||||
RefSeq | NM_020987 | ||||||
UniProt | Q12955 | ||||||
Inne dane | |||||||
Umiejscowienie | Chr. 10 q21 | ||||||
|
Ankiryny to rodzina białek, które pośredniczą w przyłączaniu integralnych białek błonowych do cytoszkieletu błonowego opartego na spektrynie - aktynie . Ankiryny mają miejsca wiązania dla podjednostki beta spektryny i co najmniej 12 rodzin integralnych białek błonowych. To połączenie jest wymagane do utrzymania integralności błon plazmatycznych i zakotwiczenia określonych kanałów jonowych , wymieniaczy jonowych i transporterów jonów w błonie komórkowej. Nazwa pochodzi od greckiego słowa ἄγκυρα ( ankyra ) oznaczającego „kotwicę”.
Struktura
domeny funkcjonalne : domenę N-końcową zawierającą 24 tandemowe powtórzenia ankirynowe , domenę centralną, która wiąże się ze spektryną , domenę śmierci, która wiąże się z białkami biorącymi udział w apoptozie , oraz domenę regulatorową C-końcową, która jest wysoce zmienna między różnymi białka ankiryny.
Rozpoznawanie białek błonowych
24 tandemowe powtórzenia ankiryny są odpowiedzialne za rozpoznawanie szerokiej gamy białek błonowych. Te 24 powtórzenia zawierają 3 strukturalnie odrębne miejsca wiązania w zakresie od powtórzeń 1-14. Te miejsca wiązania są quasi-niezależne od siebie i mogą być stosowane w kombinacji. Oddziaływania wykorzystywane przez miejsca do wiązania się z białkami błonowymi są niespecyficzne i składają się z: wiązań wodorowych, oddziaływań hydrofobowych i oddziaływań elektrostatycznych. Te niespecyficzne interakcje dają ankirynie zdolność rozpoznawania szerokiego zakresu białek, ponieważ sekwencja nie musi być konserwowana, a jedynie właściwości aminokwasów . Quasi-niezależność oznacza, że jeśli miejsce wiązania nie jest używane, nie będzie miało dużego wpływu na ogólne wiązanie. Połączenie tych dwóch właściwości daje początek szerokiemu repertuarowi białek rozpoznawanych przez ankirynę.
Podtypy
Ankiryny są kodowane przez trzy geny ( ANK1 , ANK2 i ANK3 ) u ssaków. Każdy gen z kolei wytwarza wiele białek poprzez alternatywny splicing .
ANK1
Gen ANK1 koduje białka AnkyrinR. AnkyrinR został po raz pierwszy scharakteryzowany w ludzkich erytrocytach, gdzie tę ankirynę nazwano ankiryną erytrocytów lub prążkiem2.1. AnkyrinR umożliwia erytrocytom przeciwstawianie się siłom ścinającym występującym w krążeniu. Osoby ze zmniejszoną lub wadliwą ankiryną R mają postać niedokrwistości hemolitycznej zwanej dziedziczną sferocytozą . W erytrocytach Ankyrin® łączy szkielet błony z wymieniaczem anionowym Cl − /HCO 3 − .
Ankiryna 1 łączy receptor błonowy CD44 z receptorem trifosforanu inozytolu i cytoszkieletem .
Sugerowano, że Ankyrin 1 wchodzi w interakcje z KAHRP (pokazane przez selektywne rozwijanie, SPR i ELISA ).
ANK2
Następnie zidentyfikowano białka ankyrinB (produkty genu ANK2 ) w mózgu i mięśniach. Białka AnkyrinB i AnkyrinG są wymagane do spolaryzowanej dystrybucji wielu białek błonowych, w tym ATPazy Na + /K + , bramkowanego napięciem kanału Na + i wymieniacza Na + /Ca2 + .
ANK3
Białka AnkyrinG (produkty genu ANK3 ) zidentyfikowano w komórkach nabłonka i neuronach. Analiza genetyczna na dużą skalę przeprowadzona w 2008 roku wskazuje na możliwość, że ANK3 jest zaangażowany w chorobę afektywną dwubiegunową .
Zobacz też
- DARPin (zaprojektowane białko powtórzeń ankiryny), skonstruowany mimetyk przeciwciał oparty na strukturze powtórzeń ankiryny
Linki zewnętrzne
- Ankiryny w US National Library of Medicine Medical Subject Headings (MeSH)
- Proteopedia 1n11 Ankyrin-R