5-monooksygenaza kamforowa

5-monooksygenaza kamforowa
Kompleks katalityczny 5-monooksygenazy <a i=4>kamforowej Pseudomonas putida (czerwony) i putidaredoksyny (niebieski) Identyfikatory
Identifiers
nr WE	1.14.15.1
nr CAS	9030-82-4
Bazy danych
IntEnz	Widok IntEnz
BRENDA	Wpis BRENDY
ExPASy	Widok NiceZyme
KEGG	Wpis KEGG
MetaCyc	szlak metaboliczny
PRYM	profil
Struktury PDB	RCSB PDB PDBe PDB suma
Ontologia genów	AmiGO / QuickGO
Szukaj PKW artykuły PubMed artykuły NCBI białka

W enzymologii kamforowa 5-monooksygenaza ( EC 1.14.15.1 ) jest enzymem , który katalizuje reakcję chemiczną

(+) -kamfora + putidaredoksyna + O ₂ $\ Displaystyle \ rightleftharpoons}$ { (+) -exo-5-hydroksykamfora + utleniona putidaredoksyna + _H2O

Trzema substratami tego enzymu są (+)-kamfora , putidaredoksyna i O2 _. , podczas gdy jego trzema produktami są (+) - egzo H2O - 5-hydroksykamfora _, utleniona putidaredoksyna i

Enzym ten należy do rodziny oksydoreduktaz , szczególnie tych działających na sparowanych dawców, z O2 _jako utleniaczem i włączaniem lub redukcją tlenu. Wprowadzony tlen nie musi pochodzić z O2 _ze zredukowanym białkiem żelazowo-siarkowym jako jednym donorem i włączeniem jednego atomu tlenu do drugiego donora. Systematyczna nazwa tej klasy enzymów to (+)-kamfora, zredukowana putidaredoksyna:oksydoreduktaza tlenowa (5-hydroksylująca) . Inne powszechnie używane nazwy to 5-egzo-hydroksylaza kamforowa , 5-egzo-hydroksylaza 2-bornanonu , 5-egzo-hydroksylaza bornanonu , 5-egzo-hydroksylaza kamfory , 5-egzohydroksylaza kamfory , hydroksylaza kamfory , monooksygenaza d-kamfory , hydroksylaza metylenowa , monooksygenaza metylenowa , egzo-hydroksylaza kamforowa i hydroksylaza metylenowa kamforowa . Zatrudnia jednego kofaktora , hemu .

Studia strukturalne

Pod koniec 2007 roku rozwiązano 58 struktur dla tej klasy enzymów o kodach dostępu PDB 1AKD , 1C8J , 1CP4 , 1GEB , 1GEK , 1GEM , 1GJM , 1IWI , 1IWJ , 1IWK , 1J51 , 1K2O , 1LWL , 1MPW , 1NIE , 1O76 , 1P2Y , 1P7R , 1PHA , 1PHB , 1PHC , 1PHD , 1PHE , 1PHF , 1PHG , 1QMQ , 1RE9 , 1RF9 , 1T85 , 1T86 , 1T87 , 1T88 , 1YRC , 1YRD , 2A1M , 2A1N , 2A1O , 2CP4 , 2CPP , 2FE6 , 2FER , 2FEU , 2FRZ , 2GQX , 2GR6 , 2H7Q , 2H7R , 2H7S , 3CP4 , 3CPP , 4CP4 , 4CPP , 5CP4 , 5CPP , 6CP4 , 6CPP , 7CPP i 8CPP .

Przykłady

Identyfikatory
5-monooksygenazy kamforowej
Organizm	Pseudomonas putida
Symbol	camC
Alt. symbolika	cyp101
UniProt	P00183
Inne dane
numer WE	1.14.15.1
Szukaj Struktury Model szwajcarski Domeny InterPro

Identyfikatory
putidaredoksyny
Organizm	Pseudomonas putida
Symbol	krzywka B
Alt. symbolika	PDX
UniProt	P00259
Szukaj Struktury Model szwajcarski Domeny InterPro

Identyfikatory
CamA reduktazy putidaredoksyny
Organizm	Pseudomonas putida
Symbol	camA
Alt. symbolika	Pdr
UniProt	P16640
Inne dane
numer WE	1.18.1.5
Szukaj Struktury Model szwajcarski Domeny InterPro

enzymem bakteryjnym pochodzącym z Pseudomonas putida , który katalizuje krytyczny etap metabolizmu kamfory . W 1987 roku Cytochrom P450cam był pierwszą trójwymiarową strukturą białkową cytochromu P450 rozwiązaną metodą krystalografii rentgenowskiej .

Jest heterotrimerycznym białkiem pochodzącym z produktów trzech genów: enzymu cytochromu P450 (kodowanego przez gen CamC z rodziny CYP CYP101), putidaredoksyny (kodowanej przez gen CamB) skompleksowanej z kofaktorami 2Fe-2S , zależnego od NADH Reduktaza putidaredoksyny (kodowana przez gen CamA).

Dalsza lektura

•   Hedegaard J, Gunsalus IC (październik 1965). „Utlenianie funkcji mieszanej. IV. Indukowana hydroksylaza metylenowa w utlenianiu kamfory”. Journal of Biological Chemistry . 240 (10): 4038–43. PMID 4378858 .
•   Tyson CA, Lipscomb JD, Gunsalus IC (wrzesień 1972). „Rola putidaredoksyny i krzywki P450 w hydroksylacji metylenu”. Journal of Biological Chemistry . 247 (18): 5777–84. PMID 4341491 .