Metabolizm fenylopropanoidów

Biosynteza fenylopropanoidów obejmuje szereg enzymów .

Od aminokwasów po cynamoniany

W roślinach wszystkie fenylopropanoidy pochodzą z aminokwasów fenyloalaniny i tyrozyny .

Amonia-liaza fenyloalaniny (PAL, inaczej amonia-liaza fenyloalaniny/tyrozyny) jest enzymem, który przekształca L- fenyloalaninę i tyrozynę odpowiednio w kwas trans-cynamonowy i kwas p -kumarowy .

Trans-cynamonian 4-monooksygenazy (cynamonian 4-hydroksylazy) jest enzymem, który przekształca trans-cynamonian w 4-hydroksycynamonian ( kwas p -kumarowy). Ligaza 4-kumaranu-CoA jest enzymem, który przekształca 4-kumaran ( kwas p -kumarowy) w 4-kumaroilo-CoA .

Biosynthesis of 4-hydroxycinnamoyl-CoA.png

Enzymy związane z biosyntezą kwasów hydroksycynamonowych

Enzymy koniugacyjne

Enzymy te sprzęgają fenylopropanoidy z innymi cząsteczkami.

Enzymy dekoniugacyjne

Biosynteza stilbenoidów

Alternatywny szlak biosyntezy stilbenoidów kierowany przez ketosyntazę bakteryjną istnieje w bakteryjnych symbiontach Photorhabdus nicieni Heterorhabditis , wytwarzających 3,5-dihydroksy-4-izopropylo-trans-stilben do celów antybiotykowych.

Biosynteza kumaryn

Biosynteza chalkonów

4-Coumaroilo-CoA można łączyć z malonylo-CoA , aby uzyskać prawdziwy szkielet flawonoidów, grupę związków zwanych chalkonoidami , które zawierają dwa pierścienie fenylowe . Syntaza naringenino-chalkonowa jest enzymem, który katalizuje następującą konwersję:

3-malonylo-CoA + 4-kumaroilo-CoA → 4 CoA + chalkon naringeniny + 3 CO2

Biosynteza flawonoidów

Sprzężone zamknięcie pierścienia chalkonów skutkuje znaną postacią flawonoidów , trójpierścieniową strukturą flawonu .

Biodegradacja

Degradacja kwasów hydroksycynamonowych