Kompleks TIM/TOM
| identyfikatory | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| ATPazy transportujące białka | |||||||||
| nr WE | 7.4.2.3 | ||||||||
| Bazy danych | |||||||||
| IntEnz | Widok IntEnz | ||||||||
| BRENDA | Wpis BRENDY | ||||||||
| ExPASy | Widok NiceZyme | ||||||||
| KEGG | Wpis KEGG | ||||||||
| MetaCyc | szlak metaboliczny | ||||||||
| PRYM | profil | ||||||||
| Struktury PDB | RCSB PDB PDBe PDB suma | ||||||||
| Ontologia genów | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
Kompleks TIM/TOM jest kompleksem białkowym w biochemii komórkowej , który przenosi białka wytwarzane z jądrowego DNA przez błonę mitochondrialną do wykorzystania w fosforylacji oksydacyjnej . W enzymologii kompleks jest opisywany jako mitochondrialna ATPaza transportująca białka ( EC 7.4.2.3 ) lub bardziej systematycznie fosfohydrolaza ATP (importująca białka mitochondrialne) , ponieważ część TIM wymaga hydrolizy ATP do działania.
Tylko 13 białek niezbędnych do mitochondrium jest faktycznie zakodowanych w mitochondrialnym DNA . Zdecydowana większość białek przeznaczonych do mitochondriów jest kodowana w jądrze i syntetyzowana w cytoplazmie. Są one oznaczone N-końcową i/lub C-końcową sekwencją sygnałową. Po transporcie przez cytozol z jądra sekwencja sygnałowa jest rozpoznawana przez białko receptorowe w kompleksie translokazy błony zewnętrznej (TOM). Sekwencja sygnałowa i sąsiednie części polipeptydu łańcuchy są wstawiane do kompleksu TOM, a następnie rozpoczynają interakcję z translokazą kompleksu błony wewnętrznej (TIM), które, jak przypuszcza się, są przejściowo połączone w miejscach bliskiego kontaktu między dwiema błonami. Sekwencja sygnałowa jest następnie przenoszona do matrycy w procesie, który wymaga elektrochemicznego gradientu jonów wodorowych przez wewnętrzną błonę. Mitochondrialny Hsp70 wiąże się z regionami łańcucha polipeptydowego i utrzymuje go w stanie rozłożonym, gdy przemieszcza się do macierzy.
Domena ATPazy jest niezbędna podczas interakcji białek Hsp70 i podjednostki Tim44. Bez obecności ATPazy segment karboksy-końcowy nie jest w stanie związać się z białkiem Tim44. Ponieważ mtHsp70 przenosi stan nukleotydowy domeny ATPazy z alfa-helisami A i B, Tim44 oddziałuje z domeną wiążącą peptyd, koordynując wiązanie białka.
Kompleks TIC/TOC a kompleks TIM/TOM
Ten kompleks białkowy jest funkcjonalnie analogiczny do kompleksu TIC/TOC znajdującego się na wewnętrznej i zewnętrznej błonie chloroplastu, w tym sensie, że transportuje białka do błony mitochondriów. Chociaż oba hydrolizują trifosforany, nie są ewolucyjnie spokrewnione.
- Bömer U, Meijer M, Maarse AC, Hönlinger A, Dekker PJ, Pfanner N, Rassow J (maj 1997). „Wiele interakcji składników pośredniczących w translokacji prebiałka przez wewnętrzną błonę mitochondrialną” . Dziennik EMBO . 16 (9): 2205-16. doi : 10.1093/emboj/16.9.2205 . PMC 1169823 . PMID 9171336 .
- Berthold J, Bauer MF, Schneider HC, Klaus C, Dietmeier K, Neupert W, Brunner M (czerwiec 1995). „Kompleks MIM pośredniczy w translokacji prebiałka przez wewnętrzną błonę mitochondriów i łączy ją z układem napędowym mt-Hsp70 / ATP” . komórka . 81 (7): 1085–93. doi : 10.1016/S0092-8674(05)80013-3 . PMID 7600576 .
- Voos W, Martin H, Krimmer T, Pfanner N (listopad 1999). „Mechanizmy translokacji białek do mitochondriów”. Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Recenzje biomembran . 1422 (3): 235–54. doi : 10.1016/s0304-4157(99)00007-6 . PMID 10548718 .
Linki zewnętrzne
- TCDB 3.A.8 - opis całego kompleksu
- Przegląd różnych sposobów importu do mitochondriów (grupa N. Pfannera)
- [1]
