PTP4A3

PTP4A3
Dostępne konstrukcje
WPB	Wyszukiwanie ortologów:
Lista kodów identyfikacyjnych PDB
Identyfikatory
	, PRL-3, PRL-R, PRL3, białkowa fosfataza tyrozynowa typu IVA, członek 3, białkowa fosfataza tyrozynowa 4A3
Identyfikatory zewnętrzne
Lokalizacja genu ( człowiek )
Chr.
Koniec
Lokalizacja genu ( mysz )
Chr.
Koniec
Wzór ekspresji RNA
	; ; ; ;
Ontologia genów
Funkcja molekularna
Komponent komórkowy
Proces biologiczny
	Źródła: Amigo / QuickGO
Ortologi
	Wikidane
Wyświetl/edytuj człowieka	Wyświetl/edytuj mysz

Białkowa fosfataza tyrozynowa typu IVA 3 jest enzymem kodowanym u ludzi przez gen PTP4A3 .

Białko kodowane przez ten gen należy do małej klasy prenylowanych białkowych fosfataz tyrozynowych (PTP). PTP to komórkowe cząsteczki sygnalizacyjne, które odgrywają role regulacyjne w różnych procesach komórkowych. Ta klasa PTP zawiera domenę PTP i charakterystyczny C-końcowy motyw prenylacji. Badania tej klasy PTP na myszach wykazały, że były to prenylowane białka in vivo, co sugeruje ich związek z błoną komórkową. Doniesiono, że nadekspresja tego genu w komórkach ssaków hamuje indukowaną przez angiotensynę II mobilizację wapnia w komórkach i promuje wzrost komórek . Istnieją dwa warianty z alternatywnym splicingiem.

Dalsza lektura

Zeng Q, Hong W, Tan YH (1998). „Mysz PRL-2 i PRL-3, dwie potencjalnie prenylowane białkowe fosfatazy tyrozynowe homologiczne do PRL-1”. Biochem. Biofiza. Rez. Komuna . 244 (2): 421-7. doi : 10.1006/bbrc.1998.8291 . PMID 9514946 .
Dayton MA, Knobloch TJ (1998). „Wiele mRNA fosfatazy fosfotyrozynowej ulega ekspresji w linii komórkowej ludzkich fibroblastów płuc WI-38”. Receptory i transdukcja sygnału . 7 (4): 241–56. PMID 9633825 .
Zeng Q, Si X, Horstmann H, et al. (2000). „Zależne od prenylacji stowarzyszenie białkowo-tyrozynowych fosfataz PRL-1, -2 i -3 z błoną plazmatyczną i wczesnym endosomem” . J. Biol. chemia . 275 (28): 21444–52. doi : 10.1074/jbc.M000453200 . PMID 10747914 .
Matter WF, Estridge T, Zhang C i in. (2001). „Rola PRL-3, ludzkiej fosfatazy tyrozynowej swoistej dla mięśni, w sygnalizacji angiotensyny II”. Biochem. Biofiza. Rez. Komuna . 283 (5): 1061-8. doi : 10.1006/bbrc.2001.4881 . PMID 11355880 .
Saha S, Bardelli A , Buckhaults P i in. (2001). „Fosfataza związana z przerzutami raka jelita grubego”. nauka . 294 (5545): 1343-6. Bibcode : 2001Sci...294.1343S . doi : 10.1126/science.1065817 . PMID 11598267 . S2CID 42104960 .
Wang J, Kirby CE, Herbst R (2003). „Fosfataza tyrozynowa PRL-1 lokalizuje się w retikulum endoplazmatycznym i wrzecionie mitotycznym i jest wymagana do prawidłowej mitozy” . J. Biol. chemia . 277 (48): 46659–68. doi : 10.1074/jbc.M206407200 . PMID 12235145 .
Strausberg RL, Feingold EA, Grouse LH i in. (2003). „Generowanie i wstępna analiza ponad 15 000 pełnej długości sekwencji cDNA człowieka i myszy” . proc. Natl. Acad. nauka USA . 99 (26): 16899–903. Bibcode : 2002PNAS...9916899M . doi : 10.1073/pnas.242603899 . PMC 139241 . PMID 12477932 .
Pathak MK, Dhawan D, Lindner DJ i in. (2003). „Pentamidyna jest inhibitorem fosfataz PRL o działaniu przeciwnowotworowym”. Mol. Rak Ther . 1 (14): 1255–64. PMID 12516958 .
Zeng Q, Dong JM, Guo K i in. (2003). „PRL-3 i PRL-1 promują migrację, inwazję i przerzuty komórek”. Rak Res . 63 (11): 2716–22. PMID 12782572 .
Bardelli A, Saha S, Sager JA i in. (2004). „Ekspresja PRL-3 w nowotworach z przerzutami”. Clin. Rak Res . 9 (15): 5607–15. PMID 14654542 .
Kozlov G, Cheng J, Ziomek E i in. (2004). „Wgląd strukturalny w funkcję molekularną fosfatazy PRL-3 związanej z przerzutami” . J. Biol. chemia . 279 (12): 11882–9. doi : 10.1074/jbc.M312905200 . PMID 14704153 .
Kim KA, Song JS, Jee J i in. (2004). „Struktura ludzkiego PRL-3, fosfatazy związanej z przerzutami raka” . FEBS Lett . 565 (1–3): 181–7. doi : 10.1016/j.febslet.2004.03.062 . PMID 15135076 . S2CID 29552515 .
Wu X, Zeng H, Zhang X i in. (2004). „Fosfataza regenerującej wątroby-3 wspomaga ruchliwość i przerzuty mysich komórek czerniaka” . Jestem. J. Patol . 164 (6): 2039–54. doi : 10.1016/S0002-9440(10)63763-7 . PMC 1615773 . PMID 15161639 .
Gerhard DS, Wagner L, Feingold EA i in. (2004). „Stan, jakość i ekspansja projektu cDNA pełnej długości NIH: kolekcja genów ssaków (MGC)” . Genom Res . 14 (10B): 2121–7. doi : 10.1101/gr.2596504 . PMC 528928 . PMID 15489334 .
Kato H, Semba S, Miskad UA i in. (2005). „Wysoka ekspresja PRL-3 promuje ruchliwość komórek rakowych i przerzuty do wątroby w ludzkim raku jelita grubego: predykcyjny marker molekularny metachronicznych przerzutów do wątroby i płuc” . Clin. Rak Res . 10 (21): 7318–28. doi : 10.1158/1078-0432.CCR-04-0485 . PMID 15534108 .
Li J, Guo K, Koh VW i in. (2005). „Wytwarzanie przeciwciał monoklonalnych swoistych dla PRL-3 i PRL-1 jako potencjalnych markerów diagnostycznych przerzutów nowotworowych” . Clin. Rak Res . 11 (6): 2195–204. doi : 10.1158/1078-0432.CCR-04-1984 . PMID 15788667 .
Polato F, Codegoni A, Fruscio R i in. (2006). „Fosfataza PRL-3 bierze udział we wzroście raka jajnika” . Clin. Rak Res . 11 (19 Pt 1): 6835–9. doi : 10.1158/1078-0432.CCR-04-2357 . PMID 16203771 .
Peng L, Jin G, Wang L i in. (2006). „Identyfikacja integryny alfa1 jako oddziałującego białka białkowej fosfatazy tyrozynowej PRL-3”. Biochem. Biofiza. Rez. Komuna . 342 (1): 179–83. doi : 10.1016/j.bbrc.2006.01.102 . PMID 16472776 .
Rouleau C, Roy A, St Martin T i in. (2006). „Białkowa fosfataza tyrozynowa PRL-3 w komórkach nowotworowych i komórkach śródbłonka: ekspresja i funkcja” . Mol. Rak Ther . 5 (2): 219–29. doi : 10.1158/1535-7163.MCT-05-0289 . PMID 16505094 .
Radke I, Götte M, Kersting C i in. (2006). „Ekspresja i prognostyczny wpływ białkowych fosfataz tyrozynowych PRL-1, PRL-2 i PRL-3 w raku piersi” . br. J. Rak . 95 (3): 347–54. doi : 10.1038/sj.bjc.6603261 . PMC 2360632 . PMID 16832410 .