Peroksydaza bromkowa
| Peroksydaza bromkowa | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Dodekamer bromoperoksydazy z Corallina pilulifera , przykład bromoperoksydazy wanadu ()
| |||||||||
| Identyfikatory | |||||||||
| nr WE | 1.11.1.18 | ||||||||
| Bazy danych | |||||||||
| IntEnz | Widok IntEnz | ||||||||
| BRENDA | Wpis BRENDY | ||||||||
| ExPASy | Widok NiceZyme | ||||||||
| KEGG | Wpis KEGG | ||||||||
| MetaCyc | szlak metaboliczny | ||||||||
| PRYM | profil | ||||||||
| Struktury PDB | RCSB PDB PDBe PDB suma | ||||||||
| |||||||||
Peroksydaza bromkowa ( EC 1.11.1.18 , bromoperoksydaza , haloperoksydaza (niejednoznaczna) , peroksydaza eozynofilowa ) to rodzina enzymów o systematycznej nazwie bromek: oksydoreduktaza nadtlenku wodoru . Enzymy te katalizują następującą reakcję chemiczną :
- HBr + H. 2 O 2 HOBr + H. 2 O
HOBr jest silnym środkiem bromującym. Wiele związków bromoorganicznych obserwowanych w środowiskach morskich jest produktami reakcji z tą utlenioną formą bromu.
Peroksydazy bromo czerwonych i brunatnych alg morskich ( Rhodophyta i Phaeophyta ) zawierają wanadan ( bromoperoksydaza wanadu ). Poza tym wanad jest niezwykłym kofaktorem w biologii. Dzięki tej rodzinie enzymów ze źródeł morskich wyizolowano różnorodne bromowane produkty naturalne.
Pokrewne enzymy chloroperoksydazy wpływają na chlorowanie. W nomenklaturze haloperoksydazy bromoperoksydazy klasycznie nie są w stanie w ogóle utleniać chlorków. Na przykład wydaje się, że peroksydaza eozynofilowa preferuje bromek nad chlorkiem, ale nie jest uważana za bromoperoksydazę, ponieważ może wykorzystywać chlorek.
Muricidae (był Murex ) spp. ślimaki mają bromoperoksydazę używaną do produkcji purpury tyryjskiej . Enzym jest bardzo specyficzny dla bromku i stabilny fizycznie, ale nie został scharakteryzowany pod względem metalu w miejscu aktywnym. Od 2019 roku żaden konkretny gen nie został przypisany do takiego enzymu w genomie ślimaka. Taką aktywność zapewniają prawdopodobnie symbiotyczne Bacillus . Zidentyfikowany enzym należy do nadrodziny hydrolaz alfa/beta ; struktura podobnej bromoperoksydazy jest dostępna jako . Działa na katalitycznej triadzie Ser 99, Asp 229 i His 258 i nie wymaga metalowych kofaktorów.
Dodatkowa lektura
- De Boer, E.; Tromp, MGM; Plat, H.; Krenn, GE; Wever, R (1986). „Wanad(v) jako pierwiastek niezbędny do aktywności haloperoksydazy w brunatnicach morskich – oczyszczanie i charakterystyka bromoperoksydazy zawierającej wanad(V) z Laminaria saccharina ”. Biochim. Biofiza. Akta . 872 (1–2): 104–115. doi : 10.1016/0167-4838(86)90153-6 .
- Tromp MG, Olafsson G, Krenn BE, Wever R (wrzesień 1990). „Niektóre aspekty strukturalne bromoperoksydazy wanadu z Ascophyllum nodosum”. Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Struktura białek i enzymologia molekularna . 1040 (2): 192–8. doi : 10.1016/0167-4838(90)90075-q . PMID 2400770 .
- Isupov MN, Dalby AR, Brindley AA, Izumi Y, Tanabe T, Murshudov GN, Littlechild JA (czerwiec 2000). „Struktura krystaliczna dodekamerycznej bromoperoksydazy zależnej od wanadu z czerwonych alg Corallina officinalis”. Dziennik biologii molekularnej . 299 (4): 1035–49. doi : 10.1006/jmbi.2000.3806 . PMID 10843856 .
- Carter-Franklin JN, Butler A (listopad 2004). „Biosynteza halogenowanych morskich produktów naturalnych katalizowana bromoperoksydazą wanadu”. Dziennik Amerykańskiego Towarzystwa Chemicznego . 126 (46): 15060-6. doi : 10.1021/ja047925p . PMID 15548002 .
- Ohshiro T, Littlechild J, Garcia-Rodriguez E, Isupov MN, Iida Y, Kobayashi T, Izumi Y (czerwiec 2004). „Modyfikacja specyficzności halogenowej bromoperoksydazy zależnej od wanadu” . Nauka o białkach . 13 (6): 1566–71. doi : 10.1110/ps.03496004 . PMC 2279980 . PMID 15133166 .
Linki zewnętrzne
- Bromek + peroksydaza w US National Library of Medicine Medical Subject Headings (MeSH)
