SMG1

W przypadku gry wideo zobacz Super Mario Galaxy .

Identyfikatory
SMG1
	, 61E3.4, ATX, LIP, kinaza PI3K związana z rozpadem mRNA związanym z rozpadem nonsensownym, kinaza związana z rozpadem mRNA związanym z rozpadem PI3K SMG1, kinaza związana z rozpadem mRNA związanym z PI3K, w którym pośredniczy nonsensowny Identyfikatory
zewnętrzne
Lokalizacja genu ( człowiek ) Chr. Zespół Początek Koniec
Lokalizacja genu ( mysz ) Chr. Zespół Początek Koniec
Wzór ekspresji RNA Błagam Człowiek Mysz (ortolog) BioGPS nie dotyczy
Ontologia genów Funkcja molekularna Komponent komórkowy Proces biologiczny Źródła: Amigo / QuickGO
ortologi Gatunek Człowiek Mysz Entrez Ensembl UniProt RefSeq (mRNA) RefSeq (białko) Lokalizacja (UCSC) PubMed search
Wikidane
Wyświetl/edytuj człowieka Wyświetl/edytuj mysz

Białkowa kinaza serynowo-treoninowa SMG1 jest enzymem , który u ludzi jest kodowany przez gen SMG1 . SMG1 należy do kinaz związanych z kinazą 3-fosfatydyloinozytolu .

Funkcjonować

Ten gen koduje białko zaangażowane w rozpad mRNA za pośrednictwem nonsensów (NMD) jako część kompleksu nadzoru mRNA. Białko ma aktywność kinazy i uważa się, że działa w NMD poprzez fosforylację regulatora białka nonsensownych transkryptów 1. Opisano alternatywne warianty transkryptów składanych, ale ich natura pełnej długości nie została określona.

Interakcje

Wykazano, że SMG1 (gen) oddziałuje z PRKCI i UPF1 .

Dalsza lektura

•    Nakajima D, Okazaki N, Yamakawa H, Kikuno R, Ohara O, Nagase T (2002). „Konstrukcja gotowych do ekspresji klonów cDNA dla genów KIAA: ręczna kuracja 330 klonów cDNA KIAA”. DNA Res . 9 (3): 99–106. CiteSeerX 10.1.1.500.923 . doi : 10.1093/dnares/9.3.99 . PMID 12168954 .
•   Abrahama RT (2005). „Kinaza związana z ATM, hSMG-1, łączy ścieżki nadzoru genomu i RNA”. Naprawa DNA (Popr.) . 3 (8–9): 919–25. doi : 10.1016/j.dnarep.2004.04.003 . PMID 15279777 .
•    Diaz-Meco MT, Municio MM, Sanchez P, Lozano J, Moscat J (1996). „Białko oddziałujące z lambda, nowe białko, które specyficznie oddziałuje z domeną palca cynkowego nietypowej kinazy białkowej C izotypu lambda / jota i stymuluje jego aktywność kinazy in vitro i in vivo” . Mol. Komórka. Biol . 16 (1): 105–14. doi : 10.1128/MCB.16.1.105 . PMC 230983 . PMID 8524286 .
•    Sanchez P, De Carcer G, Sandoval IV, Moscat J, Diaz-Meco MT (1998). „Lokalizacja nietypowych izoform kinazy białkowej C w endosomach ukierunkowanych na lizosom poprzez interakcję z p62” . Mol. Komórka. Biol . 18 (5): 3069–80. doi : 10.1128/mcb.18.5.3069 . PMC 110686 . PMID 9566925 .
•   Carmeliet P, Lampugnani MG, Moons L, Breviario F, Compernolle V, Bono F, Balconi G, Spagnuolo R, Oosthuyse B, Dewerchin M, Zanetti A, Angellilo A, Mattot V, Nuyens D, Lutgens E, Clotman F, de Ruiter MC, Gittenberger-de Groot A, Poelmann R, Lupu F, Herbert JM, Collen D, Dejana E (1999). „Ukierunkowany niedobór lub skrócenie cytozolowe genu kadheryny VE u myszy upośledza przeżycie śródbłonka i angiogenezę, w których pośredniczy VEGF” . komórka . 98 (2): 147–57. doi : 10.1016/S0092-8674(00)81010-7 . PMID 10428027 . S2CID   2668221 .
•   Loftus BJ, Kim UJ, Sneddon VP, Kalush F, Brandon R, Fuhrmann J, Mason T, Crosby ML, Barnstead M, Cronin L, Deslattes Mays A, Cao Y, Xu RX, Kang HL, Mitchell S, Eichler EE, Harris PC, Venter JC, Adams MD (1999). „Duplikacje genomu i inne cechy w 12 Mb sekwencji DNA z ludzkiego chromosomu 16p i 16q”. Genomika . 60 (3): 295–308. doi : 10.1006/geno.1999.5927 . PMID 10493829 .
• Dias Neto E, Correa RG, Verjovski-Almeida S, Briones MR, Nagai MA, da Silva W, Zago MA, Bordin S, Costa FF, Goldman GH, Carvalho AF, Matsukuma A, Baia GS, Simpson DH, Brunstein A, de Oliveira PS, Bucher P, Jongeneel CV, O'Hare MJ, Soares F, Brentani RR, Reis LF, de Souza SJ, Simpson AJ (2000). „Sekwencjonowanie typu shotgun ludzkiego transkryptomu za pomocą znaczników sekwencji wyrażanych w ORF” . proc. Natl. Acad. nauka USA . 97 (7): 3491-6. Bibcode : 2000PNAS...97.3491D . doi : 10.1073/pnas.97.7.3491 . PKW    16267 . PMID 10737800 .
•    Yamashita A, Ohnishi T, Kashima I, Taya Y, Ohno S (2001). „Ludzki SMG-1, nowa kinaza białkowa związana z 3-kinazą fosfatydyloinozytolu, wiąże się ze składnikami kompleksu nadzoru mRNA i bierze udział w regulacji rozpadu mRNA za pośrednictwem nonsensów” . Geny Dev . 15 (17): 2215–28. doi : 10.1101/gad.913001 . PMC 312771 . PMID 11544179 .
•   Eichler EE, Johnson ME, Alkan C, Tuzun E, Sahinalp C, Misceo D, Archidiacono N, Rocchi M (2002). „Rozbieżne pochodzenie i skoordynowana ekspansja dwóch segmentowych duplikacji na chromosomie 16” . J. Hered . 92 (6): 462–8. doi : 10.1093/jhered/92.6.462 . PMID 11948212 .
•    Chiu SY, Serin G, Ohara O, Maquat LE (2003). „Charakterystyka ludzkiego Smg5 / 7a: białko o podobieństwach do Caenorhabditis elegans SMG5 i SMG7, które działa w defosforylacji Upf1” . RNA . 9 (1): 77–87. doi : 10.1261/rna.2137903 . PMC 1370372 . PMID 12554878 .
•   Ohnishi T, Yamashita A, Kashima I, Schell T, Anders KR, Grimson A, Hachiya T, Hentze MW, Anderson P, Ohno S (2003). „Fosforylacja hUPF1 indukuje tworzenie kompleksów obserwacyjnych mRNA zawierających hSMG-5 i hSMG-7” . Mol. komórka . 12 (5): 1187–200. doi : 10.1016/S1097-2765(03)00443-X . PMID 14636577 .
•   Brumbaugh KM, Otterness DM, Geisen C, Oliveira V, Brognard J, Li X, Lejeune F, Tibbetts RS, Maquat LE, Abraham RT (2004). „Białko nadzorujące mRNA hSMG-1 działa w genotoksycznych szlakach odpowiedzi na stres w komórkach ssaków” . Mol. komórka . 14 (5): 585–98. doi : 10.1016/j.molcel.2004.05.005 . PMID 15175154 .
•    Kashima I, Yamashita A, Izumi N, Kataoka N, Morishita R, Hoshino S, Ohno M, Dreyfuss G, Ohno S (2006). „Wiązanie nowego kompleksu SMG-1-Upf1-eRF1-eRF3 (SURF) z kompleksem połączenia egzonowego wyzwala fosforylację Upf1 i rozpad mRNA za pośrednictwem nonsensów” . Geny Dev . 20 (3): 355–67. doi : 10.1101/gad.1389006 . PMC 1361706 . PMID 16452507 .
•    Azzalin CM, Lingner J (2006). „Czynnik nadzoru ludzkiego RNA UPF1 jest wymagany do progresji fazy S i stabilności genomu” . bież. Biol . 16 (4): 433–9. doi : 10.1016/j.cub.2006.01.018 . PMID 16488880 . S2CID 17197870 .