PSME2

Identyfikatory
PSME2
	, ​​PA28B, PA28beta, REGbeta, podjednostka aktywatora proteasomu 2
Identyfikatory zewnętrzne
Lokalizacja genu ( człowiek ) Chr. Zespół Początek Koniec
Lokalizacja genu ( mysz ) Chr. Zespół Początek Koniec
Wzór ekspresji RNA Błagam Człowiek Mysz (ortolog) BioGPS
Ontologia genów Funkcja molekularna Komponent komórkowy Proces biologiczny Źródła: Amigo / QuickGO
Ortologi Gatunek Człowiek Mysz Entrez Ensembl UniProt RefSeq (mRNA) RefSeq (białko) Lokalizacja (UCSC) PubMed search
Wikidane
Wyświetl/edytuj człowieka Wyświetl/edytuj mysz

Podjednostka 2 kompleksu aktywatora proteasomu jest białkiem , które u ludzi jest kodowane przez gen PSME2 .

Funkcjonować

Proteasom 26S jest multikatalitycznym kompleksem proteinazy o wysoce uporządkowanej strukturze złożonej z 2 kompleksów, rdzenia 20S i regulatora 19S. Rdzeń 20S składa się z 4 pierścieni składających się z 28 nieidentycznych podjednostek; 2 pierścienie składają się z 7 podjednostek alfa, a 2 pierścienie składają się z 7 podjednostek beta. Regulator 19S składa się z podstawy, która zawiera 6 podjednostek ATPazy i 2 podjednostki inne niż ATPaza oraz pokrywy, która zawiera do 10 podjednostek innych niż ATPaza. Proteasomy są rozmieszczone w komórkach eukariotycznych w wysokim stężeniu i rozszczepiają peptydy w procesie zależnym od ATP/ubikwityny na szlaku nielizosomalnym. Istotną funkcją zmodyfikowanego proteasomu, immunoproteasomu, jest przetwarzanie peptydów MHC klasy I. Immunoproteasom zawiera alternatywny regulator, określany jako regulator 11S lub PA28, który zastępuje regulator 19S. Zidentyfikowano trzy podjednostki (alfa, beta i gamma) regulatora 11S. Gen ten koduje podjednostkę beta regulatora 11S, jedną z dwóch podjednostek 11S, która jest indukowana przez interferon gamma. Trzy podjednostki beta i trzy alfa łączą się, tworząc pierścień heteroheksameryczny. Sześć pseudogenów zostało zidentyfikowanych na chromosomach 4, 5, 8, 10 i 13.

Interakcje

Wykazano, że PSME2 oddziałuje z PSME1 .

Dalsza lektura

•   Coux O, Tanaka K, Goldberg AL (1996). „Struktura i funkcje proteasomów 20S i 26S”. rok Wielebny Biochem . 65 : 801–47. doi : 10.1146/annurev.bi.65.070196.004101 . PMID 8811196 .
•   Sijts A, Sun Y, Janek K, Kral S, Paschen A, Schadendorf D, Kloetzel PM (2002). „Rola aktywatora proteasomu PA28 w przetwarzaniu antygenu MHC klasy I”. Mol. immunol . 39 (3–4): 165–9. doi : 10.1016/S0161-5890(02)00099-8 . PMID 12200048 .
•   Goff SP (2003). „Śmierć przez deaminację: nowy system restrykcji gospodarza dla HIV-1” . komórka . 114 (3): 281–3. doi : 10.1016/S0092-8674(03)00602-0 . PMID 12914693 .
•   Dubiel W, Pratt G, Ferrell K, Rechsteiner M (1992). „Oczyszczanie regulatora 11S multikatalitycznej proteazy” . J. Biol. chemia . 267 (31): 22369–77. doi : 10.1016/S0021-9258(18)41681-X . PMID 1429590 .
•   Mott JD, Pramanik BC, Moomaw CR, Afendis SJ, DeMartino GN, Slaughter CA (1995). „PA28, aktywator proteasomu 20 S, składa się z dwóch nieidentycznych, ale homologicznych podjednostek” . J. Biol. chemia . 269 ​​(50): 31466–71. doi : 10.1016/S0021-9258(18)31717-4 . PMID 7989312 .
•   Maruyama K, Sugano S (1994). „Oligo-capping: prosta metoda zastąpienia struktury czapeczki eukariotycznych mRNA oligorybonukleotydami”. gen . 138 (1–2): 171–4. doi : 10.1016/0378-1119(94)90802-8 . PMID 8125298 .
•   Ahn K, Erlander M, Leturcq D, Peterson PA, Früh K, Yang Y (1996). „Charakterystyka in vivo regulatora proteasomu PA28” . J. Biol. chemia . 271 (30): 18237–42. doi : 10.1074/jbc.271.30.18237 . PMID 8663520 .
•   Seeger M, Ferrell K, Frank R, Dubiel W (1997). „HIV-1 tat hamuje proteasom 20 S i jego aktywację za pośrednictwem regulatora 11 S” . J. Biol. chemia . 272 (13): 8145–8. doi : 10.1074/jbc.272.13.8145 . PMID 9079628 .
•   McCusker D, Jones T, Sheer D, Trowsdale J (1998). „Związki genetyczne genów kodujących podjednostki beta ludzkiego proteasomu i kompleks proteasomu PA28”. Genomika . 45 (2): 362–7. doi : 10.1006/geno.1997.4948 . PMID 9344661 .
•   Suzuki Y, Yoshitomo-Nakagawa K, Maruyama K, Suyama A, Sugano S (1997). „Konstrukcja i charakterystyka biblioteki cDNA wzbogaconej o pełnej długości i wzbogaconej o koniec 5'”. gen . 200 (1–2): 149–56. doi : 10.1016/S0378-1119(97)00411-3 . PMID 9373149 .
•    Hendil KB, Khan S, Tanaka K (1998). „Jednoczesne wiązanie aktywatorów PA28 i PA700 z proteasomami 20 S” . Biochem. J. _ 332 (Pt 3) (Pt 3): 749–54. doi : 10.1042/bj3320749 . PMC 1219536 . PMID 9620878 .
•    Madani N, Kabat D (1998). „Endogenny inhibitor ludzkiego wirusa niedoboru odporności w ludzkich limfocytach jest pokonywany przez wirusowe białko Vif” . J. Wirol . 72 (12): 10251–5. doi : 10.1128/JVI.72.12.10251-10255.1998 . PMC 110608 . PMID 9811770 .
•   Wójcik C, Tanaka K, Paweletz N, Naab U, Wilk S (1999). „Podjednostki aktywatora proteasomu (PA28), alfa, beta i gamma (antygen Ki) w neuronalnych komórkach prekursorowych NT2 i komórkach HeLa S3”. Eur. J. Cell Biol . 77 (2): 151–60. doi : 10.1016/s0171-9335(98)80083-6 . PMID 9840465 .
•    Simon JH, Gaddis NC, Fouchier RA, Malim MH (1998). „Dowody na nowo odkryty komórkowy fenotyp anty-HIV-1”. Nat. Med . 4 (12): 1397–400. doi : 10.1038/3987 . PMID 9846577 . S2CID 25235070 .
•    McCusker D, Wilson M, Trowsdale J (1999). „Organizacja genów kodujących ludzkie aktywatory proteasomów PA28alpha i beta”. Immunogenetyka . 49 (5): 438–45. doi : 10.1007/s002510050517 . PMID 10199920 . S2CID 40575791 .
•   Tanahashi N, Murakami Y, Minami Y, Shimbara N, Hendil KB, Tanaka K (2000). „Proteasomy hybrydowe. Indukcja przez interferon gamma i udział w proteolizie zależnej od ATP” . J. Biol. chemia . 275 (19): 14336–45. doi : 10.1074/jbc.275.19.14336 . PMID 10799514 .
•   Mulder LC, Muesing MA (2000). „Degradacja integrazy HIV-1 przez szlak reguły N-końca” . J. Biol. chemia . 275 (38): 29749–53. doi : 10.1074/jbc.M004670200 . PMID 10893419 .
•    Sheehy AM, Gaddis NC, Choi JD, Malim MH (2002). „Izolacja ludzkiego genu, który hamuje zakażenie HIV-1 i jest tłumiony przez wirusowe białko Vif”. Natura . 418 (6898): 646–50. Bibcode : 2002Natur.418..646S . doi : 10.1038/natura00939 . PMID 12167863 . S2CID 4403228 .