PSMF1

PSMF1
Dostępne konstrukcje WPB Wyszukiwanie ortologów: Lista kodów identyfikacyjnych PDB
Identyfikatory
	, PI31, podjednostka 1 inhibitora proteasomu
Identyfikatory zewnętrzne
Lokalizacja genu ( człowiek ) Chr. Zespół Początek Koniec
Lokalizacja genu ( mysz ) Chr. Zespół Początek Koniec
Wzór ekspresji RNA Błagam Człowiek Mysz (ortolog) BioGPS
Ontologia genów Funkcja molekularna Komponent komórkowy Proces biologiczny Źródła: Amigo / QuickGO
Ortologi Gatunek Człowiek Mysz Entrez Ensembl UniProt RefSeq (mRNA) RefSeq (białko) Lokalizacja (UCSC) PubMed search
Wikidane
Wyświetl/edytuj człowieka Wyświetl/edytuj mysz

Podjednostka inhibitora proteasomu PI31 jest białkiem , które u ludzi jest kodowane przez gen PSMF1 .

Funkcjonować

Proteasom 26S jest multikatalitycznym kompleksem proteinazy o wysoce uporządkowanej strukturze złożonej z 2 kompleksów, rdzenia 20S i regulatora 19S. Rdzeń 20S składa się z 4 pierścieni składających się z 28 nieidentycznych podjednostek; 2 pierścienie składają się z 7 podjednostek alfa, a 2 pierścienie składają się z 7 podjednostek beta. Regulator 19S składa się z podstawy, która zawiera 6 ATPazy i 2 podjednostki inne niż ATPaza oraz pokrywy, która zawiera do 10 podjednostek innych niż ATPaza. Proteasomy są rozmieszczone w komórkach eukariotycznych w wysokim stężeniu i rozszczepiają peptydy w ATP / ubikwitynie -zależny proces w szlaku nielizosomalnym . Istotną funkcją zmodyfikowanego proteasomu, immunoproteasomu, jest przetwarzanie peptydów MHC klasy I. Gen ten koduje białko, które hamuje aktywację proteasomu przez regulatory 11S i 19S. Dla tego genu zidentyfikowano alternatywne warianty transkryptu.

Dalsza lektura

•    Goff SP (sierpień 2003). „Śmierć przez deaminację: nowy system restrykcji gospodarza dla HIV-1” . komórka . 114 (3): 281–3. doi : 10.1016/S0092-8674(03)00602-0 . PMID 12914693 . S2CID 16340355 .
•    Minghetti L, Visentin S, Patrizio M, Franchini L, Ajmone-Cat MA, Levi G (maj 2004). „Wiele działań białka Tat ludzkiego wirusa niedoboru odporności typu 1 na funkcje komórek mikrogleju”. Badania neurochemiczne . 29 (5): 965–78. doi : 10.1023/B:NERE.0000021241.90133.89 . PMID 15139295 . S2CID 25323034 .
•   Liou LY, Herrmann CH, Rice AP (wrzesień 2004). „Zakażenie HIV-1 i regulacja funkcji Tat w makrofagach”. International Journal of Biochemistry & Cell Biology . 36 (9): 1767–75. doi : 10.1016/j.biocel.2004.02.018 . PMID 15183343 .
•   Bannwarth S, Gatignol A (styczeń 2005). „HIV-1 TAR RNA: cel interakcji molekularnych między wirusem a gospodarzem”. Bieżące badania nad HIV . 3 (1): 61–71. doi : 10.2174/1570162052772924 . PMID 15638724 .
•   Gibellini D, Vitone F, Schiavone P, Re MC (kwiecień 2005). „Białko tat wirusa HIV-1 oraz proliferacja i przeżycie komórek: krótki przegląd”. Nowa mikrobiologia . 28 (2): 95–109. PMID 16035254 .
•   Hetzer C, Dormeyer W, Schnölzer M, Ott M (październik 2005). „Dekodowanie Tat: biologia potranslacyjnych modyfikacji HIV Tat”. Drobnoustroje i infekcje / Institut Pasteur . 7 (13): 1364–9. doi : 10.1016/j.micinf.2005.06.003 . PMID 16046164 .
•   Peruzzi F (2006). „Wiele funkcji HIV-1 Tat: proliferacja a apoptoza” . Granice w Bioscience . 11 : 708–17. doi : 10.2741/1829 . PMID 16146763 .
•   Andersson B, Wentland MA, Ricafrente JY, Liu W, Gibbs RA (kwiecień 1996). „Metoda„ podwójnego adaptera ”do ulepszonej konstrukcji biblioteki strzelb”. Biochemia analityczna . 236 (1): 107–13. doi : 10.1006/abio.1996.0138 . PMID 8619474 .
•   Seeger M, Ferrell K, Frank R, Dubiel W (marzec 1997). „HIV-1 tat hamuje proteasom 20 S i jego aktywację za pośrednictwem regulatora 11 S” . Journal of Biological Chemistry . 272 (13): 8145–8. doi : 10.1074/jbc.272.13.8145 . PMID 9079628 .
•    Yu W, Andersson B, Worley KC, Muzny DM, Ding Y, Liu W, Ricafrente JY, Wentland MA, Lennon G, Gibbs RA (kwiecień 1997). „Sekwencjonowanie cDNA na dużą skalę” . Badania genomu . 7 (4): 353–8. doi : 10.1101/gr.7.4.353 . PMC 139146 . PMID 9110174 .
•    Madani N, Kabat D (grudzień 1998). „Endogenny inhibitor ludzkiego wirusa niedoboru odporności w ludzkich limfocytach zostaje pokonany przez wirusowe białko Vif” . Dziennik wirusologii . 72 (12): 10251–5. doi : 10.1128/JVI.72.12.10251-10255.1998 . PMC 110608 . PMID 9811770 .
•    Simon JH, Gaddis NC, Fouchier RA, Malim MH (grudzień 1998). „Dowody na nowo odkryty komórkowy fenotyp anty-HIV-1”. Medycyna natury . 4 (12): 1397–400. doi : 10.1038/3987 . PMID 9846577 . S2CID 25235070 .
•   McCutchen-Maloney SL, Matsuda K, Shimbara N, Binns DD, Tanaka K, Ubój CA, DeMartino GN (czerwiec 2000). „Klonowanie cDNA, ekspresja i charakterystyka funkcjonalna PI31, bogatego w prolinę inhibitora proteasomu” . Journal of Biological Chemistry . 275 (24): 18557–65. doi : 10.1074/jbc.M001697200 . PMID 10764772 .
•   Mulder LC, Muesing MA (wrzesień 2000). „Degradacja integrazy HIV-1 przez szlak reguły N-końca” . Journal of Biological Chemistry . 275 (38): 29749–53. doi : 10.1074/jbc.M004670200 . PMID 10893419 .
•    Sheehy AM, Gaddis NC, Choi JD, Malim MH (sierpień 2002). „Izolacja ludzkiego genu, który hamuje zakażenie HIV-1 i jest tłumiony przez wirusowe białko Vif”. Natura . 418 (6898): 646–50. Bibcode : 2002Natur.418..646S . doi : 10.1038/natura00939 . PMID 12167863 . S2CID 4403228 .
•    Zaiss DM, Standera S, Kloetzel PM, Sijts AJ (październik 2002). „PI31 jest modulatorem tworzenia proteasomu i przetwarzania antygenu” . Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America . 99 (22): 14344–9. Bibcode : 2002PNAS...9914344Z . doi : 10.1073/pnas.212257299 . PMC 137886 . PMID 12374861 .
•   Huang X, Seifert U, Salzmann U, Henklein P, Preissner R, Henke W, Sijts AJ, Kloetzel PM, Dubiel W (listopad 2002). „Miejsce RTP wspólne dla białka Tat HIV-1 i podjednostki alfa regulatora 11S ma kluczowe znaczenie dla ich wpływu na funkcje proteasomu, w tym przetwarzanie antygenu”. Dziennik biologii molekularnej . 323 (4): 771–82. doi : 10.1016/S0022-2836(02)00998-1 . PMID 12419264 .