PSME3

Identyfikatory
PSME3
	, HEL-S-283, Ki, PA28-gamma, PA28G, PA28gamma, REG-GAMMA, podjednostka aktywatora proteasomu 3
identyfikatory zewnętrzne
Lokalizacja genu ( człowiek ) Chr. Zespół Początek Koniec
Lokalizacja genu ( mysz ) Chr. Zespół Początek Koniec
Wzór ekspresji RNA Błagam Człowiek Mysz (ortolog) BioGPS
Ontologia genów Funkcja molekularna Komponent komórkowy Proces biologiczny Źródła: Amigo / QuickGO
Ortologi Gatunek Człowiek Mysz Entrez Ensembl UniProt RefSeq (mRNA) RefSeq (białko) Lokalizacja (UCSC) PubMed search
Wikidane
Wyświetl/edytuj człowieka Wyświetl/edytuj mysz

Podjednostka 3 kompleksu aktywatora proteasomu jest białkiem , które u ludzi jest kodowane przez gen PSME3 .

Funkcjonować

Proteasom 26S jest multikatalitycznym kompleksem proteinazy o wysoce uporządkowanej strukturze złożonej z 2 kompleksów, rdzenia 20S i regulatora 19S. Rdzeń 20S składa się z 4 pierścieni składających się z 28 nieidentycznych podjednostek; 2 pierścienie składają się z 7 podjednostek alfa, a 2 pierścienie składają się z 7 podjednostek beta. Regulator 19S składa się z podstawy, która zawiera 6 podjednostek ATPazy i 2 podjednostki inne niż ATPaza oraz pokrywy, która zawiera do 10 podjednostek innych niż ATPaza. Proteasomy są rozmieszczone w komórkach eukariotycznych w wysokim stężeniu i rozszczepiają peptydy w procesie zależnym od ATP/ubikwityny na szlaku nielizosomalnym. Istotną funkcją zmodyfikowanego proteasomu, immunoproteasomu, jest przetwarzanie peptydów MHC klasy I. Immunoproteasom zawiera alternatywny regulator, określany jako regulator 11S lub PA28, który zastępuje regulator 19S. Zidentyfikowano trzy podjednostki (alfa, beta i gamma) regulatora 11S. Ten gen koduje podjednostkę gamma regulatora 11S. Sześć podjednostek gamma łączy się, tworząc pierścień homoheksameryczny. Zidentyfikowano dwa warianty transkryptu kodujące różne izoformy.

Interakcje

Wykazano, że PSME3 oddziałuje z P53 i Mdm2 .

Dalsza lektura

•   Coux O, Tanaka K, Goldberg AL (1996). „Struktura i funkcje proteasomów 20S i 26S”. rok Wielebny Biochem . 65 : 801–47. doi : 10.1146/annurev.bi.65.070196.004101 . PMID 8811196 .
•    Goff SP (2003). „Śmierć przez deaminację: nowy system restrykcji gospodarza dla HIV-1” . komórka . 114 (3): 281–3. doi : 10.1016/S0092-8674(03)00602-0 . PMID 12914693 . S2CID 16340355 .
•    Nikaido T, Shimada K, Shibata M, Hata M, Sakamoto M, Takasaki Y, Sato C, Takahashi T, Nishida Y (1990). „Klonowanie i sekwencja nukleotydowa cDNA dla antygenu Ki, wysoce konserwatywnego białka jądrowego wykrytego w surowicach pacjentów z toczniem rumieniowatym układowym” . Clin. Do potęgi. immunol . 79 (2): 209–14. doi : 10.1111/j.1365-2249.1990.tb05180.x . PMC 1534747 . PMID 1968796 .
•   Miki Y, Swensen J, Shattuck-Eidens D, Futreal PA, Harshman K, Tavtigian S, Liu Q, Cochran C, Bennett LM, Ding W (1994). „Silny kandydat na gen podatności na raka piersi i jajnika BRCA1” . nauka . 266 (5182): 66–71. Bibcode : 1994Sci...266...66M . doi : 10.1126/science.7545954 . PMID 7545954 .
•   Harshman K, Bell R, Rosenthal J, Katcher H, Miki Y, Swenson J, Gholami Z, Frye C, Ding W, Dayananth P (1995). „Porównanie metod klonowania pozycyjnego stosowanych do izolowania genu BRCA1”. Szum. Mol. Genet . 4 (8): 1259–66. doi : 10.1093/hmg/4.8.1259 . PMID 7581362 .
•   Jacob A, Kandpal G, Patanjali SR, Kandpal RP (1995). „Klonowanie molekularne i wzór ekspresji genów z regionu 470 Kb w pobliżu locus BRCA1 na chromosomie 17q21”. Onkogen . 11 (5): 981–6. PMID 7675458 .
•   Seeger M, Ferrell K, Frank R, Dubiel W (1997). „HIV-1 tat hamuje proteasom 20 S i jego aktywację za pośrednictwem regulatora 11 S” . J. Biol. chemia . 272 (13): 8145–8. doi : 10.1074/jbc.272.13.8145 . PMID 9079628 .
•    Kandil E, Kohda K, Ishibashi T, Tanaka K, Kasahara M (1997). „Podjednostki PA28 mysiego proteasomu: struktury podstawowe i lokalizacja chromosomalna genów”. Immunogenetyka . 46 (4): 337–44. doi : 10.1007/s002510050281 . PMID 9218537 . S2CID 22101213 .
•   McCusker D, Jones T, Sheer D, Trowsdale J (1998). „Związki genetyczne genów kodujących podjednostki beta ludzkiego proteasomu i kompleks proteasomu PA28”. Genomika . 45 (2): 362–7. doi : 10.1006/geno.1997.4948 . PMID 9344661 .
•    Knowlton JR, Johnston SC, Whitby FG, Realini C, Zhang Z, Rechsteiner M, Hill CP (1998). „Struktura aktywatora proteasomu REGalpha (PA28alpha)”. Natura . 390 (6660): 639–43. Bibcode : 1997Natur.390..639K . doi : 10.1038/37670 . PMID 9403698 . S2CID 4309279 .
•   Kohda K, Ishibashi T, Shimbara N, Tanaka K, Matsuda Y, Kasahara M (1998). „Charakterystyka mysiej rodziny kompleksu genów aktywatora PA28: pełna organizacja trzech genów członkowskich i fizyczna mapa regionu o wielkości około 150 kb zawierającego geny podjednostek alfa i beta” . J. Immunol . 160 (10): 4923–35. PMID 9590240 .
•    Madani N, Kabat D (1998). „Endogenny inhibitor ludzkiego wirusa niedoboru odporności w ludzkich limfocytach zostaje pokonany przez wirusowe białko Vif” . J. Wirol . 72 (12): 10251–5. doi : 10.1128/JVI.72.12.10251-10255.1998 . PMC 110608 . PMID 9811770 .
•   Wójcik C, Tanaka K, Paweletz N, Naab U, Wilk S (1999). „Podjednostki aktywatora proteasomu (PA28), alfa, beta i gamma (antygen Ki) w neuronalnych komórkach prekursorowych NT2 i komórkach HeLa S3”. Eur. J. Cell Biol . 77 (2): 151–60. doi : 10.1016/s0171-9335(98)80083-6 . PMID 9840465 .
•    Simon JH, Gaddis NC, Fouchier RA, Malim MH (1998). „Dowody na nowo odkryty komórkowy fenotyp anty-HIV-1”. Nat. Med . 4 (12): 1397–400. doi : 10.1038/3987 . PMID 9846577 . S2CID 25235070 .
•   Mulder LC, Muesing MA (2000). „Degradacja integrazy HIV-1 przez szlak reguły N-końca” . J. Biol. chemia . 275 (38): 29749–53. doi : 10.1074/jbc.M004670200 . PMID 10893419 .
•   Araya R, Takahashi R, Nomura Y (2002). „Dwuhybrydowe badania przesiewowe drożdży przy użyciu konstytutywno-aktywnej kaspazy-7 jako przynęty w identyfikacji PA28gamma jako substratu kaspazy efektorowej” . Różnica śmierci komórki . 9 (3): 322–8. doi : 10.1038/SJ.CDD.4400949 . PMID 11859414 .
•    Sheehy AM, Gaddis NC, Choi JD, Malim MH (2002). „Izolacja ludzkiego genu, który hamuje zakażenie HIV-1 i jest tłumiony przez wirusowe białko Vif”. Natura . 418 (6898): 646–50. Bibcode : 2002Natur.418..646S . doi : 10.1038/natura00939 . PMID 12167863 . S2CID 4403228 .
•   Huang X, Seifert U, Salzmann U, Henklein P, Preissner R, Henke W, Sijts AJ, Kloetzel PM, Dubiel W (2002). „Miejsce RTP wspólne dla białka Tat HIV-1 i podjednostki alfa regulatora 11S ma kluczowe znaczenie dla ich wpływu na funkcje proteasomu, w tym przetwarzanie antygenu”. J. Mol. Biol . 323 (4): 771–82. doi : 10.1016/S0022-2836(02)00998-1 . PMID 12419264 .

Linki zewnętrzne

• PSME3 w przeglądarce genomu UCSC .
• Szczegóły ludzkiego genu PSME3 w przeglądarce genomu UCSC .