Piscivorin
Piscivorin jest składnikiem jadu węża wydzielanego przez wschodniego Cottonmoutha ( Agkistrodon piscivorus piscivorus ). Jest członkiem bogatych w cysteinę białek wydzielniczych (CRISP), które blokują zależne od napięcia kanały wapniowe .
Etymologia
Nazwa piscivorin pochodzi od nazwy gatunku węża piscivorus, która pochodzi od łacińskich słów pisces i vorare , oznaczających odpowiednio „rybę” i „pożreć”.
Źródła
Piscivorin jest wytwarzany w gruczołach jadowych węża Cottonmouth wschodniego ( Agkistrodon piscivorus piscivorus ), który zamieszkuje wschodnie Stany Zjednoczone. Zazwyczaj surowy jad ze wschodniego Cottonmouth zawiera około 1,25% piscivoryny.
Biochemia
Piscivorin należy do rodziny bogatych w cysteinę białek wydzielniczych (CRISP), które są wydzielane w postaci białek jednołańcuchowych o masach cząsteczkowych od 20 do 30 kDa. Wykazują znaczną homologię sekwencji aminokwasów. Szesnaście reszt cysteiny, tworzących 8 wiązań dwusiarczkowych, jest ściśle konserwatywnych w CRISP. Dziesięć z tych reszt cysteiny jest skupionych w C-końcowej części białka.
Masa cząsteczkowa piscivoryny wynosi 24,842 kDa. Sekwencja nukleotydowa cDNA piscivoryny obejmuje 1323 bp i zawiera otwartą ramkę odczytu o długości 240 kodonów.
Piscivorin ma następującą sekwencję aminokwasów.
| 10 | 20 | 30 | 40 | 50 | 60 |
| MIAFIVLPIL | AAVLQQSSGS | VDFDSESPRK | PEIQNQIVDL | HNSLRRSVNP | TASNMLKMEW |
| 70 | 80 | 90 | 100 | 110 | 120 |
| YPEAAANAER | WAYRCIESHS | PRNSRVLGGI | KCGENIYMSS | IPIKWTEIIH | AWHGENKNFK |
| 130 | 140 | 150 | 160 | 170 | 180 |
| YGIGADPPNA | VIGHFTQIVW | YKSYLVGCAA | AYCPSSEYSY | FYVCQYCPAG | NIIGKIATPY |
| 190 | 200 | 210 | 220 | 230 | 240 |
| KSGPPCGDCP | SACVNGLCTN | PCTKEDKYTN | CKSLVQQYGC | QDKQMQSECS | AICFCQNKII |
Cel i sposób działania
Piscivorin zmniejsza skurcze mięśni gładkich wywołane wysokim poziomem potasu, ale nie hamuje skurczów mięśni gładkich stymulowanych kofeiną . Ponieważ kofeina zwykle powoduje skurcz poprzez uwolnienie Ca 2+ z siateczki sarkoplazmatycznej, ten zróżnicowany efekt wskazuje, że piscyworyna jest blokerem kanału wapniowego typu L. Przy stężeniu 1 μM jego wpływ na wywołany depolaryzacją skurcz mięśni gładkich jest słabszy niż w przypadku pokrewnych toksyn z rodziny CRISP: ablomina , triflin czy latisemina . Porównanie sekwencji piscivoryny i innych białek z rodziny CRISP sugeruje, że reszta Glu186 jest kluczowym miejscem blokowania kanałów wapniowych.
W przeciwieństwie do niektórych innych białek z rodziny CRISP, piscivoryna nie blokuje kanałów bramkowanych cyklicznymi nukleotydami .
